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Auteur Marielle Lemaire |
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Biohybrides enzymes/hydroxydes doubles lamellaires / Franck Charmantray in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 395 (04/2015)
[article]
Titre : Biohybrides enzymes/hydroxydes doubles lamellaires : De la biocatalyse à la biodétection Type de document : texte imprimé Auteurs : Franck Charmantray, Auteur ; Claude Forano, Auteur ; Guérard Guérard-Hélaine, Auteur ; Laurence Hecquet, Auteur ; Virgil Hélaine, Auteur ; Marielle Lemaire, Auteur ; Christine Mousty, Auteur ; Vanessa Prévot, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 18-22 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biocapteurs
Biocatalyse
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Hydroxydes doubles lamellairesIndex. décimale : 540 Chimie et sciences connexes Résumé : Un des défis dans les procédés in vitro impliquant des enzymes est de préserver leur stabilité tout en assurant leur réutilisation sur plusieurs cycles. Cette problématique a été très peu explorée dans le cas de la carboligation enzymatique catalysée par les aldolases et transcétolases.
Deux équipes de l’Institut de Chimie de Clermont-Ferrand ont mis en commun leurs compétences en science des matériaux et en biocatalyse pour développer de nouveaux matériaux biohybrides. Les hydroxydes doubles lamellaires se sont révélés particulièrement adaptés à l’immobilisation de ces enzymes, préservant ainsi leur activité, permettant leur recyclage et offrant de plus un procédé écocompatible.
Ces nouveaux biohybrides ouvrent la voie vers des applications à plus grande échelle en biocatalyse et vers le développement de biocapteurs impliquant la transcétolase pour des applications médicales.Note de contenu : - ELABORATION DE BIOHYBRIDES PERFORMANTS : Deux enzymes aux propriétés remarquables : la fructose-6-phosphate aldolase (FSA) et la transcétolase (TK) - Des stratégies d'immobilisation dans les HDL adaptées à ces enzymes
- INTERÊT DES BIOHYBRIDES ENZYMES@HDL EN BIOCATALYSE POUR LA SYNTHESE DE POLYOLS CHIRAUX
- VERS DES APPLICATIONS EN BIODETECTIONPermalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=23803
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 395 (04/2015) . - p. 18-22[article]Réservation
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