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Age-related hair denaturation related to protein carbonyls / Naoya Fuse in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 46, N° 3 (06/2024)
[article]
Titre : Age-related hair denaturation related to protein carbonyls Type de document : texte imprimé Auteurs : Naoya Fuse, Auteur ; Shigeaki Morita, Auteur ; Yukako Matsue, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 348-356 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Carbonylation
Cheveux -- Vieillissement
Chimie analytique
Dermatologie
Spectrométrie infrarougeIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIVE : Hair ageing is accompanied by hair fibres becoming irregularly shaped causing them to stick out in irregular directions or have more curliness and being spread out. This is believed to be due to changes within the hair fibre structure which occur with ageing, and one of the causes of these changes could be an increase in the number of protein carbonyl groups present in the hair. The aim of this study is to investigate the internal denaturation of hair related to protein carbonyls in attempt to gain new insight into age-related changes that occur in hair.
- METHODS : The degree of carbonylation of the hair structural protein as determined by fluorescent labelling and Western blotting analysis was used to investigate the primary structure of hair protein. The amount of helix, a common conformation in the secondary structure of proteins, in hair in groups of women with different ages was also analysed using infrared microscopy coupled with multivariate curve resolution (MCR). From the results of this, an image of the two-dimensional distribution of the α-helices was generated for the hair taken from each age group. Also, high-pressure differential scanning calorimetry (HPDSC) of the hair in water was performed on the hair taken from each age group to determine the peak temperature of endothermic effect and the enthalpy of denaturation.
- RESULTS : We found that the amino group content in hair proteins decreased and Type II keratin, one of the subunits of intermediate filament, was more carbonylated with age. The results of the MCR indicated eight separate components, including components of the secondary structure of proteins, such as α helices and β sheets. Two-dimensional images of the hair cross-sections revealed that the presence of α helices decreased with age. In addition, data from the HPDSC showed that the enthalpy associated with the denaturing temperature also significantly decreased with age.
- CONCLUSION : These results suggest that there is a negative correlation between age and structural integrity of the helix segment in intermediate filament. The results of this study also show that there is a positive correlation between age-related hair denaturation and protein carbonyls.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Test material and chemicals - Measurement of average curvature of hair fibres - Visualization and quantification of amino groups in the hair - Western blot analysis - FT-IR microscopy analysis - High-pressure differential scanning calorimetry (HPDSC) - Statistical analysis
- RESULTS : Change of average curvature with age - Analysis of primary structure of hair protein-analysis of hair protein extract - Visualization of secondary structure of hair protein using FT-IR coupled MCR - Analysis of age-related denaturation of IF and IFAPs by HPDSCDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12934 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1qsAmxlVbPaHp3ixmrXw6vFgcPY9cyGPJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41337
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 46, N° 3 (06/2024) . - p. 348-356[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire
[article]
Titre : Les carbonates organiques : Une famille de composés méconnue Type de document : texte imprimé Auteurs : Christelle Vriet, Auteur ; Zéphirin Mouloungui, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 19-27 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Carbonates organiques
Carbonylation
EsterificationTags : Esters carboniques Transcarbonatation Transestérification Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Carbonate de diméthyle, de diéthyle, d'éthylène, de propylène..., les carbonates organiques sont des molécules que l'on rencontre désormais sans les connaître vraiment. Cette famille de composés organiques est pourtant en plein essor : synthèse chimique, cosmétiques, additifs pour les carburants, électrolytes de batteries électriques, matériaux, sont autant d'applications dans lesquelles ils s'immiscent peu à peu, jusqu'à régner en maîtres parfois, grâce à leurs propriétés physico-chimiques. Les nombreux développements récents ont été considérablement favorisés par l'apparition de nouvelles voies de synthèse. Longtemps produits essentiellement à partir du phosgène, ils peuvent désormais être préparés à partir de nombreuses sources de carbonates (monoxyde et dioxyde de carbone, urée) et via des procédés durables, plus respectueux de l'environnement et intégrant le concept de carbone renouvelable. En ligne : https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/les-carbonates-organiques-une-fami [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3874
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 315 (01/2008) . - p. 19-27[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 011012 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Clearing senescent cells for rejuvenated skin / Franziska Wandrey in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 14, N° 2 (04/2020)
[article]
Titre : Clearing senescent cells for rejuvenated skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Franziska Wandrey, Auteur ; Daniel Schmid, Auteur ; Fred Zülli, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 144-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antiâge
Carbonylation
Dermo-cosmétologie
Extraits de plantes:Extraits (pharmacie)
Fibroblastes
Peau -- Soins et hygiène
Protéines
Régénération (biologie)
VieillissementIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Cellular senescence is one of the hallmarks of ageing. Senescent cells that reside in the dermis as a result of the ageing process and oxidative stress, secrete pro-inflammatory factors that further contribute to ageing.
Therefore, eliminating senescent cells has emerged as a promising anti-ageing therapy in the medical field in the past few years. This novel concept known as ‘senolytics’ helps to clear tissues of senescent cells without affecting healthy cells in order to reduce inflammation and rejuvenate the tissue. For the first time, this concept has been adapted for cosmetics. An extract from organic alpine rose leaves demonstrated a clear senolytic activity on senescent fibroblasts. In placebo-controlled clinical studies, the alpine rose extract prevented the formation of protein carbonyls, one of the most harmful irreversible modifications of proteins, upon UVA irradiation. In addition, treatment with alpine rose extract significantly reduced skin redness and increased elasticity.Note de contenu : - Senolytic drugs to promote longevity
- Protein carbonylation
- An extract from organic Swiss alpine rose leaves
- Materials and methods : Senolytic assay - In vivo protein carbonylation assay - Clinical anti-ageing study
- Results and discussion : Alpine rose extract has senolytic activity - Alpine rose extract prevents protein carbonylation - Increase in skin elasticity and decrease in rednessEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1RHJdbDdfywG1ehP1WKEgEq-6J2D9scxo/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33964
in PERSONAL CARE EUROPE > Vol. 14, N° 2 (04/2020) . - p. 144-146[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21621 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Hair protected from environmental stress / Laury Blambert in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 13, N° 4 (06/2019)
[article]
Titre : Hair protected from environmental stress Type de document : texte imprimé Auteurs : Laury Blambert, Auteur ; Gabrielle Moro, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 68-70 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Actifs anti-pollution
Biomolécules actives
Carbonylation
Carraghénanes
Cheveux -- Soins et hygiène
Cosmétiques
Cuticule
Extraits de plantes:Extraits (pharmacie)
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Produits capillairesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Cosmetic anti-pollution products have a strong growing potential due to the increase of pollution ail around the world. According to the World Health Organization, 92% of the global population is affected by excessive air pollution. Following this worldwide concern, the cosmetic industry has launched a lot of skin care solutions against pollution but there are only a few products dedicated to hair care for this concern. However, the hair, as the skin, is the first thing exposed and impacted by pollution. Note de contenu : - Importance of the cuticle for hair health
- A high-tech concentrate obtained thanks to a patented technology
- Protection against pollution
- Protection against carbonylation of keratin
- Effect on hair structure
- Smoothing effect
- Fig. 1 : Visualisation of the preventive and cleansing effects of Capiguard at 1% on the capillary fibre
- Fig. 2 : Scores of the pollution particle quantity according to different conditions of treatment and rinse
- Fig. 3 : Effect of Capiguard at 1% on carbonylation of keratin
- Fig. 4 : Visualisation of the colouring of capillary fibres without treatment or treated with Capiguard at 1%
- Fig. 5 : Effect of Capiguard at 1% on the intensity of the internal colouring compared to the control ***p<0.001 Welsh's t-test
- Fig. 6 : Example of results obtained with the hair-tune methodology at 1%
- Fig. 7 : Visualisation of non stressed cuticles (A), stressed cuticles (B) and the effect of Capiguard at 1% on the stressed control (C)En ligne : https://drive.google.com/file/d/12If3se1_zCyraqA5kOCdSIv-uBX_UrYN/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32650
in PERSONAL CARE EUROPE > Vol. 13, N° 4 (06/2019) . - p. 68-70[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20983 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of the hair surface / Hitoshi Masaki in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 6 (12/2021)
[article]
Titre : Impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of the hair surface Type de document : document électronique Auteurs : Hitoshi Masaki, Auteur ; Daisuke Sinomiya, Auteur ; Yuri Okano, Auteur ; Masaki Yoshida, Auteur ; Tokuro Iwabuchi, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 764-771 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Carbonylation
Cheveux
Cosmétiques
Décoloration
Formulation (Génie chimique)
Hydrophobie
Peroxyde d'hydrogèneLe peroxyde d'hydrogène (H2O2), communément appelé eau oxygénée ou encore perhydrol (appellation industrielle), est un composé chimique liquide et visqueux, aux puissantes propriétés oxydantes (il est aussi réducteur). C'est donc un agent blanchissant efficace qui sert de désinfectant et (à haute concentration) d'oxydant ou monergol dans les fusées spatiales.
Produits capillairesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : The purpose of this study was to clarify the impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of the hair surface focusing on hydrophobicity.
- Methods : First, we examined the validity of methods to evaluate hydrophobicity, one that utilizes the fluorescence of 1-anilinonaphtalene-8-sulfonic acid (1,8-ANS) compared with the contact angles against H2O, of the hair surface chemically modified by alkaline hydrolysis or treated with stearyl ammonium chloride. We measured hairs bleached with H2O2 or treated with acrolein for fluorescence originating from 1,8-ANS, for the contact angle and for changes of functional groups, aldehydes (the degree of carbonylation), NH2, COOH and SH, using fluorescence labelling methods.
- Results : The fluorescence intensity of 1,8-ANS of the hair surface modified chemically correlated well with the contact angles against H2O. The results indicated that 1,8-ANS is suitable for evaluating the hydrophobicity of the hair surface. The hydrophobicity of hairs bleached with H2O2 or carbonylated with acrolein was decreased. In addition, changes of functional groups in hairs carbonylated with acrolein increased as did those of hairs bleached with H2O2.
- Conclusion : The results suggest that the carbonylation of proteins at the hair surface with aldehydes decreases hydrophobicity and promotes further damage as does bleaching.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Reagents - Chemical modification of hair hydrophobicity - Assessment of hydrophobicity - Impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of hair - Fluorescence labelling of functional groups in proteins of hair - Statistical analysis
- RESULTS : Validation of the hydrophobicity assessment of hair by the fluorescence intensity of 1,8-ANS - Impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of hair
- Table : Formulations for hair bleachingDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12743 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1TlZV5F6qT77Bxf8d3hx5sVetBdTljWVC/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37056
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 43, N° 6 (12/2021) . - p. 764-771[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Modification of collagen fibre and clean chrome tanning technology using low temperature plasma / Yang Jinwei in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 6 (11-12/2012)
PermalinkMultiethnic active for exposome protection / Consuelo Garcia in GLOBAL PERSONAL CARE, Vol. 23, N° 10 (11/2022)
PermalinkThe protective effect of a novel sunscreen against blue light Background and objective / Veronique Francois-Newton in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 4 (08/2022)
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