[article]
| Titre : |
Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Zhongkai Zhang, Auteur ; Guoying Li, Auteur ; Bi Shi, Auteur |
| Année de publication : |
2006 |
| Article en page(s) : |
p. 23-28 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Chaulage
Chimie analytique
Collagène
Collagène -- Recyclage
Cuirs et peaux -- Déchets
Cuirs et peaux de bovins
Dénaturation (chimie)
Dichroïsme circulaire
Extraction (chimie)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Hydrolysats de protéines
PepsineLa pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833.
La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques.
Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4.
Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique.
Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia)
Poids moléculaires
Point isoélectriqueEn biochimie, le point isoélectrique (pI) ou potentiel hydrogène isoélectrique (pHI) est le pH auquel une molécule est sous forme d'ion mixte ou, en physico-chimie, le pH d'une solution aqueuse dans laquelle un solide existe sous un potentiel électrique neutre.
En physico-chimie : Selon Bolger, le caractère acide ou basique d'une surface s'exprime par son point isoélectrique " Is ou IEPS (Iso Electric point for the surface) " ou point de charge nulle " PCN ou PZC (Point of Zero Charge) ", défini comme étant le pH de la solution aqueuse dans laquelle le solide existe sous un potentiel électrique neutre. Si le pH de la solution est basique, la surface est acide, et inversement. La différence entre le PZC et l'IEPS est basée sur le phénomène d'adsorption spécifique. On peut considérer que si la grandeur mesurée ne dépend pas de la solution utilisée pour la mesurer (pH, concentration, nature des ions), alors on a affaire à un PZC. Dans le cas contraire, c'est un IEPS que l'on mesure. Par exemple, quand la mesure de goutte sessile à deux liquides est utilisée, on considère en général qu'il n'y a pas adsorption des ions de cette goutte et que la goutte déplace complètement l'alcane qui sert de deuxième liquide: on est alors en présence d’un PZC. Au contraire, dans les mesures de potentiel d'écoulement (streaming potential), la solution joue un rôle important et c'est un IEPS que l'on mesure. Enfin, la charge nette se définit grâce au pH de la solution aqueuse dans laquelle la surface métallique existe, dans un état électriquement neutre (c’est-à -dire [M-OH2+ surf]=[M-O- surf]) et au PZC.
- Si pH < PZC alors la charge nette est positive
- Si pH > PZC alors la charge nette est négative.
Il existe plusieurs méthodes expérimentales permettant de décrire l’état acido-basique de la surface : la mesure du potentiel d’écoulement, la photoélectrochimie, la mesure de l’angle de contact, et la spectroscopie XPS.
TrypsineLa trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.
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| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
Collagen, gelatin and collagen hydrolysate were prepared from bovine limed split wastes by different preparative processes. Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) analysis showed that the molecular weight distribution of collagen was very narrow (about 200 and 100kDa for b and a chains respectively) compared with those of gelatin (less than 300kDa and wide distribution) and collagen hydrolysate (less than 50kDa and wide distribution).
The isoelectric points of collagen, gelatin and collagen hydrolysate were 8.26, 4.88 and 4.54 respectively determined by Zeta potential titration. Circular dichroism (CD) spectra revealed that there were two peaks, a positive peak around 221nm and a negative peak around 192nm for collagen, which are the characteristics of collagen triple helix. However, gelatin and collagen hydrolysate lacked any positive peaks around 220nm, suggesting random coils. The denaturation temperature of collagen was about 37.5°C determined by the viscosity method, the helix-coil transitions for gelatin and collagen hydrolysate were not present in the heating process.
Collagen reaggregated to fibrils at 35°C monitored at 313nm. In contrast, gelatin and collagen hydrolysate lost the ability of fibril formation. Collagen was more resistant to trypsin hydrolysis compared with gelatin and collagen hydrolysate. In addition, the collagen membrane exhibited superior features such as higher enthalpy, greater network structure and better physical/mechanical properties compared with those of the gelatin membrane.
Therefore, collagen isolated from limed split wastes can be a high value product due to its special characteristics and has many potential future applications in biomaterials, functional additives, cosmetics and pharmaceutical industries. |
| Note de contenu : |
- EXPERIMENTAL METHODS : Extraction of pepsin-digested collagen - Preparation of gelatin and collagen hydrolysate - Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) - Isoelectric points of samples - Fibril formation experiment - Resistance to trypsin digestion - Circular dichroism (CD) - Denaturation temperature determined by viscosity method - Preparation of collagen and gelatin membranes - Physical properties of membranes
- RESULTS AND DISCUSSION : SDS-PAGE analysis - Isoelectric points of samples - Triple helical conformation and helix-coil transition - Fibril formation experiment - Samples digested with trypsin - Physical properties of membranes |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1fIZw1IuZaGUtf0ZQhrIXeSbLEniPWJoX/view?usp=share [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39180 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 1 (01-02/2006) . - p. 23-28
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheLa chiralité dans les complexes de métaux de transition / Hani Amouri in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 303 (12/2006)
