Nouvelles méthodologies analytiques en électrophorèse capillaire / Hervé Cottet in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 314 (12/2007)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 314 (12/2007) . - p. 4-10 Titre : Nouvelles méthodologies analytiques en électrophorèse capillaire : Application à la caractérisation de polymères et de polypeptides Type de document : texte imprimé Auteurs : Hervé Cottet, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 4-10 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Caractérisation Copolymères Electrophorèse capillaire Peptides -- Conformation Polyélectrolytes Polymères Polymères -- Séparation Index. décimale : 543 Chimie analytique : réactifs, préparations, instruments, méthodes Résumé : L'électrophorèse capillaire est une technique performante pour la séparation et la caractérisation des polymères ou polypeptides de synthèse. Selon le polymère considéré (uniformément chargé, chargé à(aux) l'extrémité(s) de la chaîne ou non chargé) et selon l'hétérogénéité de sa composition (masse molaire, composition chimique, fonctionnalité, architecture macromoléculaire), différents modes de séparation peuvent être mis en oeuvre (séparation en milieu libre, en présence de gel ou de solution de polymère enchevêtré, en mode micellaire). Plusieurs applications utilisant de nouvelles méthodologies analytiques en électrophorèse capillaire sont présentées : séparation selon la fonctionnalité et la masse molaire de polypeptides synthétiques en milieu non aqueux, caractérisation de systèmes polymères complexes composés de copolymères diblocs associatifs, séparation bidimensionnelle de polyélectrolytes de différents taux de charge et de différentes masses molaires, étude de la conformation de polypeptides à partir de la modélisation des mobilités électrophorétiques. En ligne : https://www.lactualitechimique.org/Nouvelles-methodologies-analytiques-en-electr [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3865 [article]

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Paysage conformationnel de petites chaînes peptidiques / Michel Mons in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 314 (12/2007)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 314 (12/2007) . - p. 19-22 Titre : Paysage conformationnel de petites chaînes peptidiques : Etude par spectroscopie laser de double résonnance IR/UV Type de document : texte imprimé Auteurs : Michel Mons, Auteur ; François Piuzzi, Auteur ; Iliana Dimicoli, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 19-22 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Analyse conformationnelle Peptides -- Conformation Spectrométrie infrarouge Spectroscopie laser Spectroscopie ultraviolette Tags : Expansion  supersonique Index. décimale : 543 Chimie analytique : réactifs, préparations, instruments, méthodes Résumé : Laisser se replier de petites chaînes peptiques en phase gazeuse sous l'action de leurs propres interactions intramoléculaires est un moyen efficace de caractériser les régions du paysage conformationnel pertinentes pour leur dynamique. C'est ce que réalisent les physico-chimistes de la phase gazeuse en désorbant des petits peptides par laser, les portant ainsi à haute température dans un état désordonné "dénaturé", puis en les refroidissant dans une détente supersonique. Le repliement est alors analysé a posteriori avec toute la précision des spectroscopies laser les plus modernes (technique de double résonance IR/UV) permettant, en croisant les informations spectroscopiques électroniques et vibrationnelles, de remonter à la structure des minima locaux du paysage conformationnel balayé, notamment en ce qui concerne le réseau de liaisons hydrogène intramoléculaire. Ainsi des structures secondaires typiques comme les coudes béta et les hélices 310 des protéines ont pu être isolées et caractérisées avec une précision bien meilleure qu'en phase condensée, permettant de mettre à jour les interactions en jeu dans le repliement. En ligne : https://www.lactualitechimique.org/Paysage-conformationnel-de-petites-chaines-pe [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3867 [article]

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