[article]
| Titre : |
Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split waste |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Wei Xiangyi, Auteur ; Wenhua Zhang, Auteur ; Bi Shi, Auteur |
| Année de publication : |
2015 |
| Article en page(s) : |
p. 307-311 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Collagène
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Cuirs et peaux de bovins
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Glutaraldéhyde
pH
Réticulation (polymérisation)
|
| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split were investigated. It was found that collagen was capable of assembling into fibres in a salt environment. The morphology of collagen fibres was pH dependent. The collagen fibres formed et pH4-6 were in random state while they were further aggregated into ordered fibre bundles with periodic structures in the pH range of 7-8 (around the isoelectric point of collagen). Meanwhile, the directional collagen fibre bundles growing along the lattice orientation of underlying inorganic substrate were prepared in the presence of KCI. In contrast, gelatin was net able to assemble into fibres in the same conditions since its triple helix structure had been broken. The results of this research might well interpret the phenomena that collagen presented better performances in preparations of collagen/gelatin-based biomaterials, and importantly, be instructive for better utilization of tannery skin wastes. |
| Note de contenu : |
- EXPERIMENTAL METHODS : Preparation of collagen and gelatin - Glutaraldehyde crosslinking of collagen fibre and surface area measurement - pH-controlled fibre-forming of collagen - Substrate-templated and KCI-regulated fibre-forming of collagen
- RESULTS AND DISCUSSION : Fibre-forming property of collagen and gelatin in salt environment - Controllable fibre-forming of collagen - Substrate-templated and KCI-regulated fibre-forming of collagen |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/16sbIqMCu5w-3vUh8QnAwBMFu6DiwtkJj/view?usp=drive [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25108 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 99, N° 6 (11-12/2015) . - p. 307-311
[article]
|
Aller sur edunet
Accueil
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheEffect of neutral salt on pickling and tanning - A study based on assembly behaviour of collagen / Wei Xiangyi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 1 (01-02/2014)
