| Titre : |
La multivalence, une voie à explorer pour l'inhibition d'enzymes ? |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Sébastien Gouin, Auteur |
| Année de publication : |
2013 |
| Article en page(s) : |
p. 14-17 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Français (fre) |
| Catégories : |
Antienzymes
GlycosidasesLes Glycoside hydrolases (ou glycosidases) catalysent l'hydrolyse de liaisons glycosidiques et libèrent au moins un composé osidique. Ce sont des enzymes extrêmement communes, dont les rôles sont aussi divers que la dégradation des glucides complexes (cellulose et hémicellulose), les défenses anti-bactériennes (ex. le lysozyme), la pathogénicité (ex. les neuraminidases virales) ou le métabolisme cellulaire (amylases ou enzyme de débranchement du glycogène pour le métabolisme énergétique, mannosidases comme modulateur de glycosylation des protéines, ...). Les glycosyltransférases et les glycosides hydrolases sont les deux classes majeures d'enzymes impliquées dans la synthèse et la rupture des liaisons osidiques.
Iminosucres
Inhibiteurs (chimie)
Valence (chimie théorique)
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| Index. décimale : |
547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 |
| Résumé : |
Le concept « clé-serrure » proposé fin XIXe-début XXe siècle par Emil Fischer illustre bien la stratégie actuelle du ciblage enzymatique, où des molécules synthétiques sont façonnées pour interagir avec leurs récepteurs de façon complémentaire. Des travaux récents suggèrent une autre possibilité pour gagner en affinité et en sélectivité. La clé fait maintenant place à un trousseau, composé de ligands identiques greffés sur une charpente chimique commune. |
| Note de contenu : |
- La multivalence, c'est quoi ?
- Comment expliquer le gain d'affinité ?
- L'inhibition multivalente d'enzymes, une réalité ?
- Quel avenir pour les inhibiteurs enzymatiques multivalents ? |
| En ligne : |
https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/la-multivalence-une-voie-a-explore [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18209 |
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 373 (04/2013) . - p. 14-17
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