Effective component in a-amylase preparation for unhairing / Yunhang Zeng in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 3 (03/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 3 (03/2013) . - p. 86-93 Titre : Effective component in a-amylase preparation for unhairing Type de document : texte imprimé Auteurs : Yunhang Zeng, Auteur ; Xian Kong, Auteur ; Ya-Nan Wang, Auteur ; Xuepin Liao, Auteur ; Wenhua Zhang, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 86-93 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Cuirs et peaux Epilage enzymatique Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of ?-amylase preparations (AP) in sulfide and lime free unhairing systems has recently received renewed interest. However, the mechanism of AP action on hides or skins remains unclear. AP is generally a mixture of ?-amylase and concomitant protease(s), and it is not yet known which components of AP are effective in unhairing. To investigate whether “pure” ?-amylase or concomitant protease(s) are mainly responsible for unhairing, a protease-free ?-amylase preparation (PFAP) and an amylase-free ?-amylase preparation (AFAP) were prepared by selective inactivation of protease(s) and ?-amylase in AP respectively. AP, PFAP and AFAP were employed for unhairing of cattle hide for 4 h at 25°C, and their effectiveness of unhairing was evaluated by analyzing the extent of removal of hair, epidermis and protein from hide. The results indicated that rather than “pure” ?-amylase, the concomitant protease(s) in AP were the effective components for unhairing. This suggests that the mechanism of AP action on hides should be consistent with the mechanism of enzymatic unhairing with proteases. Note de contenu : EXPERIMENTAL : - Materials - Preparation of PFAP and AFAP : ?-amylase activity assay - Protease activity assay - Effect of pH on enzyme activity of AP - Preparation of PFAP - Preparation of AFAP - Effectiveness of unhairing by enzymes : Unhairing processes - Analyses of proteins and hyp concentrations in enzymatic unhairing liquors - OBservation of unhaired pelts RESULTS AND DISCUSSION : - FPAP and AFAP - Unhairing effectiveness of AP, PFAP and AFAP : Extent of epidermis removal - Extent of protein removal En ligne : https://drive.google.com/file/d/1BRK_jh_Xj_VGGU-QLyKVSVavJXLxRDac/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17731 [article]

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