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Auteur Andreia C. Gomes
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- Universidade do Minho, Campus de Gualtar - Braga - Portugal
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In vitro induction of melanin synthesis and extrusion by tamoxifen / T. Matamà in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 4 (08/2013)
[article]
Titre : In vitro induction of melanin synthesis and extrusion by tamoxifen Type de document : texte imprimé Auteurs : T. Matamà, Auteur ; R. Araújo, Auteur ; A. Preto, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 368-374 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalase La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Cellules -- Cultures et milieux de culture
Cosmétiques
Couleur
Génétique
Mélanocytes
Pigmentation de la peauIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : L'apparence physique a une grande importance psychologique et sociale, la peau et les cheveux étant d'un intérêt primordial. Les ingrédients efficaces qui modulent la synthèse de mélanine sont d'un intérêt croissant. Le tamoxifène, un modulateur sélectif des récepteurs d'oestrogène largement utilisé (SERM), a été décrit dans les rapports de cas médicaux comme causant une re-pigmentation des cheveux gris. Ce travail visait à étudier, in vitro, l'effet du tamoxifène et du 4-hydroxy-tamoxifène, un de ses dérivés les plus bioactifs, sur la production de mélanine dans les mélanocytes de l'homme.
Methodes : Des mélanocytes épidermiques adulte humains normaux (NHEM) ont été traités avec des concentrations physiologiques de tamoxifène et de 4-hydroxy-tamoxifène pendant 72 heures. La cytotoxicité a été évaluée par la sécrétion de la lactate-déshydrogénase (LDH). La mélanine totale a été quantifiée par spectrophotométrie et l'adénosine monophosphate cyclique (AMPc) a été déterminée par ELISA. Les niveaux relatifs d'ARNm de plusieurs gènes impliqués dans la mélanogénèse ont été étudiés par PCR en temps réel.
Resultats : Dans les conditions utilisées, les résultats ont montré que les traitements au tamoxifène et au 4-hydroxy-tamoxifène, aucun d'entre eux n'étant toxique pour les NHEM, induisent une augmentation en fonction du temps, de la quantité de mélanine libérée dans le milieu de culture. L'AMPc, un des messagers sécondaires importants dans les voies de signalisation principales de la mélanogénèse, a diminué après le traitement. Les niveaux de transcription des gènes codant pour la catalase, la protéine pré-mélanosome et mélan-A, directement liées à la pigmentation de la peau et des cheveux, ont montré une tendance à l'augmentation par le tamoxifène et le 4-hydroxy-tamoxifène. L'induction de l'expression du gène de la catalase dans les NHEM pointe vers un effet pro-mélanogénique médié par les ROS.
Conclusion : Selon les résultats, même dans une période de traitement de courte durée, le tamoxifène et le 4-hydroxy-tamoxifène promeuvent l'extrusion de la mélanine et ils semblent agir comme stimulateurs de la mélanogénèse au niveau moléculaire. Nos données suggèrent que les SERMs pourraient devenir un nouvel outil pour augmenter la mélanogénèse et peut-être avoir un grand intérêt pour les formulations topiques dans l'industrie cosmétique.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Reagents - Cells and culture conditions - NHEM treatment with tamoxifen and 4-hydro-tamoxifen - Total melanin spectrophotometric evaluation - Cytotoxicity evaluation - Determination of cyclic adenosine monophosphate levels - Relative gene expression levels determined by real-time PCR - Statistical analysis DOI : 10.1111/ics.12052 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12052 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19188
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 4 (08/2013) . - p. 368-374[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15415 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Keratin-based particles for protection and restoration of hair properties / A. Tinoco in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 4 (08/2018)
[article]
Titre : Keratin-based particles for protection and restoration of hair properties Type de document : texte imprimé Auteurs : A. Tinoco, Auteur ; J. Gonçalves, Auteur ; C. Silva, Auteur ; A. Loureiro, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; A. Cavaco-Paulo, Auteur ; A. Ribeiro, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 408-419 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Propriétés mécaniques
Cheveux -- Soins et hygiène
Emulsions -- Emploi en cosmétologie
Formulation (génie chimique) -- Stabilité
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Particules (matières)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectifs : Les cheveux sont un élément avec une importance incontestable dans la société pour les femmes et les hommes. Par conséquent, il est primordial de développer de nouveaux produits cosmétiques pour les soins capillaires capables de restaurer et d'améliorer les caractéristiques des cheveux. Ici, nous explorons le potentiel des particules à base de kératine dans la protection, la récupération des propriétés mécaniques et de la stabilité thermique des cheveux.
Méthodes : Les particules à base de kératine ont été obtenues par homogénéisation à haute pression (HPS) utilisant la kératine et la fibroïne de soie. Les particules ont été caractérisées par la taille, la charge superficielle et l'indice de polydispersité. Leurs toxicités ont été évaluées en utilisant des kératinocytes de peau humaine. Des cheveux asiatiques vierges et décolorés ont été traités avec huit formulations à base de kératine. L'effet des particules sur les propriétés mécaniques des cheveux a été évalué en termes de rigidité et résistance à la traction. L'impact des traitements dans la performance thermique des cheveux a été étudié utilisant l'analyse calorimétrique différentielle à balayage (DSC).
Résultats : Les particules à base de kératine étaient capables de récupérer et/ou d'améliorer les propriétés mécaniques des cheveux vierges et décolorés. Les cheveux vierges, traité avec des particules K80SF20P ont présenté une amélioration des propriétés mécaniques d'environ 40%. Une augmentation de l'enthalpie de dénaturation de l'α‐hélice de kératine et de la rugosité de surface a été vérifiée également pour les deux types de cheveux après le traitement. Ces particules ont démontré leur stabilité dans le temps et avéré sûres d'après le tests sur keratinocytes humains.
Conclusion : Les particules à base de kératine ici présentées ont le potentiel d’être incorporé dans le développement de formulations cosmétiques nouvelles et efficaces pour les soins capillaires.Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Extraction and purification of keratin - Extraction and purification of silk fibroin - Synthesis of keratin-based particles - Particle morphological characterization - Secondary structure analysis - Cellular viability assays - Statistical analysis
- RESULTS AND DISCUSSION : Particle formation efficiency - Particle physicochemical characterization - Effect of homogenization on the secondary structure of particles containing proteins - In vitro evaluation of keratin-based particles potential cytotoxicité - Hair treatment with keratin-based particles - Recovery of the mechanical and thermal properties of virgin and overbleached Asian hair - Effect of keratin-based particles on hair smoothnessDOI : 10.1111/ics.12483 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31074
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 4 (08/2018) . - p. 408-419[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20234 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair / M. M. Fernandes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 4 (08/2012)
[article]
Titre : Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair Type de document : texte imprimé Auteurs : M. M. Fernandes, Auteur ; C. F. Lima, Auteur ; A. Loureiro, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 338-346 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux défrisés -- Soins et hygiène
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Peptides
Produits capillaires
Solvants organiques
Tests de toxicitéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un peptide, fragment de la protéine cuticulaire kératine type II, le “keratine peptide” (KP), a été étudié comme possible agent de renforcement pour des cheveux défrisés affaiblis. Le peptide a été préparé en solution aqueuse (WF) et dans des formulations aux solvants organiques (OF), afin de déterminer l’effet des solvants organiques sur l’interaction du peptide avec les cheveux et les différences sur la restitution du cheveu. Les deux formulations du peptide ont montré une amélioration des propriétés mécaniques et thermiques des cheveux affaiblis; les formulations aux solvants organiques se montrant plus efficaces. La cytotoxicité et la génotoxicité du peptide ont également été évaluées dans les fibroblastes de la peau, par des méthodes différentes (dosage au bleu d’Alamar, sonde au 2′-7′- dichlorofluorescéine, morphologie et prolifération des cellules, évaluation des dommages à l’ADN par une version alcaline du test COMET). Ces tests sont des indicateurs du potentiel irritant du peptide ou d’être cancérigène, respectivement. Le peptide dans WF n’a pas provoqué de cytotoxicité ou de génotoxicité, à aucune des concentrations testées. La présence de OF, cependant, a induit une diminution de 20% de la viabilité cellulaire dans l’ensemble de la gamme des concentrations utilisées après incubation 72h. En outre, une inhibition de la croissance cellulaire a été observée et la formulation a été considérée comme génotoxique lors du premier contact avec des cellules. Le peptide a donc été considéré comme un agent prometteur de renforcement pour les cheveux et s’est avéré inoffensif lorsqu’il est appliqué dans WF. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15640
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 34, N° 4 (08/2012) . - p. 338-346[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 14080 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Keratins and lipids in ethnic hair / C. F. Cruz in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 3 (06/2013)
[article]
Titre : Keratins and lipids in ethnic hair Type de document : texte imprimé Auteurs : C. F. Cruz, Auteur ; M. M. Fernandes, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; L. Coderch, Auteur ; M. Marti, Auteur ; S. Méndez, Auteur ; L. Gales, Auteur ; N. G. Azoia, Auteur ; U. Shimanovich, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 244-249 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux
Groupe ethnique
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Lipides
ProtéinesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les cheveux humains ont une pertinence importante et indéniable dans la société en raison de leur important rôle dans l'aspect visuel et la communication sociale. Les cheveux sont principalement composés de protéines de structure, surtout des kératines et des protéines kératiniques et des lipides. Nous rapportons une étude approfondie du contenu et de la distribution des lipides dans les cheveux ethniques, Africains, Asiatiques et Caucasiens. Plus intéressant, nous présentons également l'étude de l'interaction entre ces deux composantes principales des cheveux, en particulier l'influence des lipides internes du cheveu sur la structure de la kératine des cheveux. Ceci a été réalisé par l'utilisation d'un ensemble complet d'outils d'analyse tels que la chromatographie sur couche mince-au détecteur d'ionisation de flamme (FID), l'analyse aux rayons X, la simulation de dynamique moléculaire et de la microscopie confocale. Les résultats expérimentaux indiquent des quantités différentes de lipides dans des compositions capillaires ethniques et des pourcentages plus élevés de lipides internes dans les cheveux africains. Dans ce type de cheveux, la diffraction axiale de la kératine n'a pas été observée dans l'analyse aux rayons X, mais après l'enlèvement des lipides, la kératine revient à sa disposition de compactage typique. La simulation dynamique moléculaire montre que les lipides s'intercalent entre les dimères de kératine, changeant ainsi sa structure. A partir de ces résultats, nous supposons que la structure de la kératine peut être influencée par l'augmentation de la concentration de lipides dans les cheveux de type africain. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods
- RESULTS AND DISCUSSION : This layer chromatography - Flame ionization detector (TLC-FID) - X-ray determination - Molecular dynamics simulation - Confocal microscopy on hair transversal cutsDOI : 10.1111/ics.12035 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12035 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18814
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 3 (06/2013) . - p. 244-249[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15191 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Potential of human γD-crystallin for hair damage repair: insights into the mechanical properties and biocompatibility / A. Ribeiro in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 5 (10/2013)
[article]
Titre : Potential of human γD-crystallin for hair damage repair: insights into the mechanical properties and biocompatibility Type de document : texte imprimé Auteurs : A. Ribeiro, Auteur ; T. Matamà, Auteur ; C. F. Cruz, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 458-466 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Détérioration
Cheveux -- Propriétés mécaniques
Cheveux -- Soins et hygièneTags : 'Motif clé grecque' 'Traitement des cheveux' 'Cristallin humain''Amélioration propriétés mécaniques' 'Cheveux décolorés' Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectifs : L'objectif de ce travail était de développer une nouvelle stratégie pour physiquement "réparer" les cheveux chimiquement endommagés. La protéine humaine γD-cristalline, une protéine de la superfamille caractérisée structurellement par le motif clé grecque, a été étudiée. Le γD-cristallin humain a été choisi en fonction de la capacité des protéines appartenant à cette superfamille d'être impliquées dans le revêtement des structures spécifiques. Deux cristallins ont été utilisés dans l'étude, le type sauvage (Protein Data Bank ID : 1HK0) et la protéine mutante. La forme mutante était destinée à induire une polymérisation de la protéine, forte et rapide ainsi d'avoir de nouveaux points d'ancrage possibles aux cheveux.
Méthodes : La capacité des deux cristallins de se lier aux cheveux abîmés et même de pénétrer dans le cortex a été vérifiée par microscopie à fluorescence, microscopie confocale et la microscopie électronique à balayage. En outre, le renforcement de la tenue mécanique des cheveux, l'effet cytotoxique/inflammatoire potentiel de cristallins ont été étudiés en vue d'avoir une compréhension complète de la formulation à base de ces protéines.
Résultats : Bien que le traitement chimique de sur-blanchiment induise une diminution de 20% de la résistance des cheveux, les cristallins qui se lient et pénètrent la fibre capillaire ont pu récupérer et même d'améliorer ses propriétés mécaniques par rapport aux cheveux non-traités. Par ailleurs aucun des cristallins n'affiche d'effet toxique dans les fibroblastes pour toute la gamme des concentrations testées sur les 72 heures suivant l'exposition.
Le processus d'agrégation active du cristallin mutant induit une réponse inflammatoire dans les fibroblastes dans les premières 24 heures de contact, mesurée par la quantité de sécrétion de cytokine pro-inflammatoire IL-6 dans le milieu. Par contre, le contact avec le type sauvage de cristallin n'a pas conduit à une inflammation notable.
Conclusion : Le résultat des études de la caractérisation et de la formulation de protéines soutient l'hypothèse que le γD-cristallin est capable de récupérer et d'améliorer les propriétés mécaniques des cheveux abîmés chimiquement. Par conséquent, il peut être considéré comme un agent de renforcement très prometteur pour le développement de nouveaux produits de soins capillaires réparateurs.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods - Fluorescence microscopy - Confocal microscopy - Scanning electron microscopy - Scanning electron microscopy - Mechanical properties - Cytotoxicity evaluation - MTT assay - Statistical analysis
- RESULTS AND DISCUSSION : Crystalline binding to overbleached hair - Recovery of the mechanical properties of overbleached hair Crystallins' cytotoxic effect evaluation - Evaluation of the inflammatory effect of crystallinsDOI : 10.1111/ics.12065 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12065 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19436
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 5 (10/2013) . - p. 458-466[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15577 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible