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Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair / M. M. Fernandes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 4 (08/2012)
[article]
Titre : Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair Type de document : texte imprimé Auteurs : M. M. Fernandes, Auteur ; C. F. Lima, Auteur ; A. Loureiro, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 338-346 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux défrisés -- Soins et hygiène
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Peptides
Produits capillaires
Solvants organiques
Tests de toxicitéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un peptide, fragment de la protéine cuticulaire kératine type II, le “keratine peptide” (KP), a été étudié comme possible agent de renforcement pour des cheveux défrisés affaiblis. Le peptide a été préparé en solution aqueuse (WF) et dans des formulations aux solvants organiques (OF), afin de déterminer l’effet des solvants organiques sur l’interaction du peptide avec les cheveux et les différences sur la restitution du cheveu. Les deux formulations du peptide ont montré une amélioration des propriétés mécaniques et thermiques des cheveux affaiblis; les formulations aux solvants organiques se montrant plus efficaces. La cytotoxicité et la génotoxicité du peptide ont également été évaluées dans les fibroblastes de la peau, par des méthodes différentes (dosage au bleu d’Alamar, sonde au 2′-7′- dichlorofluorescéine, morphologie et prolifération des cellules, évaluation des dommages à l’ADN par une version alcaline du test COMET). Ces tests sont des indicateurs du potentiel irritant du peptide ou d’être cancérigène, respectivement. Le peptide dans WF n’a pas provoqué de cytotoxicité ou de génotoxicité, à aucune des concentrations testées. La présence de OF, cependant, a induit une diminution de 20% de la viabilité cellulaire dans l’ensemble de la gamme des concentrations utilisées après incubation 72h. En outre, une inhibition de la croissance cellulaire a été observée et la formulation a été considérée comme génotoxique lors du premier contact avec des cellules. Le peptide a donc été considéré comme un agent prometteur de renforcement pour les cheveux et s’est avéré inoffensif lorsqu’il est appliqué dans WF. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15640
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 34, N° 4 (08/2012) . - p. 338-346[article]Réservation
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