Epidermis morphology : investigation of cattle hide during unhairing by transmission electron microscope / He Xian-Xian in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 3 (05-06/2012)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 96, N° 3 (05-06/2012) . - p. 119-122 Titre : Epidermis morphology : investigation of cattle hide during unhairing by transmission electron microscope Type de document : texte imprimé Auteurs : He Xian-Xian, Auteur ; Cheng Hai-Ming, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Wu Lian, Auteur ; Li Zhi-Qiang, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 119-122 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cuirs et peaux -- Analyse Cuirs et peaux de bovins Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Epiderme Epilage Microscopie électronique en transmission Sulfure de sodium Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Cattle hide was depilated by sodium sulphide and enzyme respectively. The histological structures during the unhairing stages were oberved by transmission electron microscope (TEM). The results showed that for sodium sulphide unhairing, the depilation began with the hydrolyzation of cytoplasm. The epidermis was damaged severely in the first 20 minutes and the epidermis could be dissolved completely in 60 minutes. The Basement Membrane (BM) and desmosome maintained integrity during the whole process. In enzymatic unhairing, the non-keratinised cells were seriously destroyed. The lamina lucida of BM was not noticeable after 30 minutes enzymatic treatment, while the lamina densa did not disappear until 120 minutes. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Unhairing process - Transmission electron microscopy (TEM) observation - RESULTS AND DISCUSSION : Epidermal structure by TEM - The epidermal structure during sodium sulphide unhairing - The hair follicle structure during enzymatic unhairing En ligne : https://drive.google.com/file/d/19Ws12xC7YNZVvue0X5YI9ZYxnvSMXe_-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15259 [article]

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