Combiner cristallographie cinétique et spectroscopie optique / Delphine Arcizet in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 356-357 (10-11/2011)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 356-357 (10-11/2011) . - p. 78-83 Titre : Combiner cristallographie cinétique et spectroscopie optique : Application à l'étude des protéines fluorescentes Type de document : texte imprimé Auteurs : Delphine Arcizet, Auteur ; Virgile Adam, Auteur ; Philippe Carpentier, Auteur ; Aline Faro, Auteur ; Dominique Bourgeois, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 78-83 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Analyse spectrale Cristallographie Protéine fluorescente Rayonnement synchrotron Structure cristalline (solide) Index. décimale : 548 Cristallographie Résumé : Chaque année, grâce au rayonnement synchrotron, les structures tridimensionnelles d'une myriade de macromolécules biologiques de plus en plus complexes sont déterminées par cristallographie aux rayons X. Malgré toute l'importance de ces structures, la seule connaissance de l'organisation spatiale d'une protéine « au repos » reste souvent insuffisante pour en comprendre la fonction biologique, celle-ci résultant fondamentalement des mouvements conformationnels exécutés lors du cycle réactionnel. Pour comprendre cette synergie structure-dynamique-fonction, il est essentiel de recourir à la cristallographie « cinétique », qui permet d'obtenir les structures de protéines dans différents états le long de leur cycle réactionnel. De plus, la caractérisation par spectroscopie optique de ces états s'avère souvent cruciale pour les identifier et en affiner la connaissance. Cet article décrit l'intérêt de ce couplage cristallographie cinétique/spectroscopie optiquein crystallo dans le cas des protéines fluorescentes de la famille GFP, en particulier pour les protéines fluorescentes « phototransformables » dont la photophysique très complexe peut être appréhendée en corrélant les structures caractéristiques de chaque état de fluorescence avec leur signature spectroscopique électronique (absorbance et fluorescence) ou vibrationnelle (Raman). Le cas de la protéine IrisFP, particulièrement fascinant, est décrit en détail. En ligne : https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/combiner-cristallographie-cinetiqu [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12543 [article]

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Etude de la dynamique structurale de la myoglobine par cristallographie sub-nanoseconde / Dominique Bourgeois in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 317 (03/2008)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 317 (03/2008) . - p. 55-58 Titre : Etude de la dynamique structurale de la myoglobine par cristallographie sub-nanoseconde Type de document : texte imprimé Auteurs : Dominique Bourgeois, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 55-58 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Cristallographie Photochimie Protéines Tags : 'Cristallographie  résolue  temps'  Dynamique  Myoglobine  'Photolyse  laser' Index. décimale : 541.35 Photochimie Résumé : Le comportement dynamique des macromolécules biologiques est une propriété fondamentale du monde vivant. Pour étudier le mouvement des protéinees, les chercheurs utilisent la myoglobine depuis près de trente ans. Cette petite protéine est formée d'environ 150 acides aminés repliés sous forme d'hélices pour enserrer un hème au coeur duquel est fixé un atome de fer. L'oxygène se fixe au fer par une liaison de coordination dont l'intensité dépend des contraintes structurales imposées par la protéine. Les ligands diatomiques (O2, CO, NO) peuvent être dissociée au moyen d'une impulsion laser ultracourte, générant un état photoexcité au sein d'une grande population de protéines de manière parfaitement synchronisée. Le retour à l'équilibre de cet état excité peut alors être étudié par une panoplie de méthodes spectroscopiques et structurales. Grâce à la cristallographie aux rayons X résolue en temps, développée ces dernières années,les modifications structurales induites par la photodissociation du monoxyde de carbone peuvent être visualisées de manière directe et à l'échelle atomique avec une résolution temporelle approchant la picoseconde. En ligne : http://www.lactualitechimique.org/Etude-de-la-dynamique-structurale-de-la-myoglo [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=2552 [article]

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