| Résumé : |
Les hémoprotéines sont impliquées dans une grande diversité de fonctions biologiques qui incluent transport et stockage d'oxygène, catalyse,transfert d'électron et signalisation. Le fer de l'hème peut être lié aux acides aminés et également aux olécules diatomiques (O2, NO, CO). Ces liaisons peuvent être rompues par une impulsion lumineuse avec un rendement élevé. En utilisant des techniques de spectroscopie optique ultra-rapide, cette propriété donne la possibilité unique d'étudier la dynamique structurelle et électronique de l'hème et de son environnement protéique à l'échelle femtoseconde-picoseconde, c'est-à -dire à l'échelle même des vibrations internes de la macromolécule. Cet article décrit des développements récents dans ce domaine, en particulier l'implication de mouvements concertés hème-protéine dans des réactions balistiques de transfert de ligands et la possibilité de suivre des étapes intermédiaires de propagation d'un signal au sein de protéines de signalisation. |
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheProcessus ultra-rapides dans les hémoprotéines in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 317 (03/2008)
