Etude des interactions collagène-protéoglycanes dans le cartilage articulaire / Jean-Michel Lucas / 1976

Titre : Etude des interactions collagène-protéoglycanes dans le cartilage articulaire Type de document : texte imprimé Auteurs : Jean-Michel Lucas, Auteur Année de publication : 1976 Importance : 99 p. Présentation : ill. Format : 29 cm Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Cartilage Collagène Protéoglycanes Un protéoglycane est une glycoprotéine, combinaison d'une protéine et d'un glycosaminoglycane (GAG). L'association entre les deux types de chaîne s'effectue essentiellement dans l'appareil de Golgi, mais également au niveau du réticulum endoplasmique d'une cellule. La proportion de glucides des protéoglycanes peut atteindre 95 %. Ceux-ci se présentant sous la forme d'une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycanes non ramifiées. Les chaînes de sucres sont très longues mais pas ramifiées. Ils sont O-glycosylés, se lient à l'acide aminé sérine à l'extrémité OH. Les protéoglycanes peuvent être soit transportés à l'extérieur de la cellule par exocytose (s'intégrant alors à la matrice extracellulaire sous forme de chondroïtine-sulfate, kératan-sulfate, héparan-sulfate, dermatan-sulfate, etc.), soit entrer dans la constitution de la membrane plasmique ou du glycocalyx, jouant alors un rôle dans les relations cellule-matrice. Les PG (protéoglycanes) ont des compositions et poids moléculaire très variés et sont hétérogènes au niveau de leur structure et de leur fonction. Les protéoglycanes sont des composants essentiels de la matrice extracellulaire. Ce sont des pièges à eau qui sont importants pour les propriétés mécaniques des tissus cartilagineux par exemple. Les héparan sulfates peuvent avoir un rôle dans la signalisation : ce sont des co-récepteurs pour les FGF (Fibroblast Growth Factor). Les protéoglycanes jouent aussi un rôle dans la diffusion des molécules de signalisation (Wnt, Shh), ou bien en interagissant avec des inhibiteurs (Noggin). (Wikipedia) Résumé : 1. Le cartilage articulaire / 2. Matériaux - Obtention et caractérisation / 3. Relation extraction des protéoglycanes - Dénaturation du collagène / 4. Dénaturation thermique du collagène. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=1838

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0255	TH/1976/LUC	Thèse, mémoire, etc...	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 6 (11-12/2006)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 6 (11-12/2006) . - p. 260-263 Titre : Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Chakarska, Auteur ; I. Goshev, Auteur ; K. Idakieva, Auteur ; G. Apostolov, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 260-263 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acides aminés Les acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé. Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides. Caractérisation Cartilage Collagène Cuirs et peaux de porcs Extraction (chimie) Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Hydrolysats de protéines Os Poids moléculaires Spectrométrie infrarouge Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A procedure for the extraction of protein from skin, bone and cartilage wastes by phosphoric acid hydrolysis was developed. The factors influencing the processes of hydrolysis were investigated. The amino acid composition, molecular weight distribution and infrared spectral characteristics of the collagen hydrolysates were determined. This relatively simple treatment of untanned leather waste may provide a practical and economical solution to the disposal of potentially difficult waste. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Starting Material - Analytical procedures - RESULTS AND DISCUSSION : Isolation of collagen from pig skins, bones and cartilages - Amino acid composition of the collagen hydrolysates from skins, bones and cartilages - Results from the experiments with SDS-PAGE - Result from the experiments with FTIR spectroscopy - Table 1 : Efficiency of phosphoric acid in solution of the waste - Table 2 : Characteristics of collagen hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages - Table 3 : Amino acid composition of collagen and gelatin - comparative data from literature and our determinations for collagen phosphoric acid-soluble hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages (% by total amino acid residues) En ligne : https://drive.google.com/file/d/1LusG3_ZiQIsjqEmewLZ0r6IWKxa6WPfh/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39110 [article]

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Kevlar-based artificial cartilage in JEC COMPOSITES MAGAZINE, N° 120 (04/2018)  

[article]  inJEC COMPOSITES MAGAZINE > N° 120 (04/2018) . - p. 52-53 Titre : Kevlar-based artificial cartilage Type de document : texte imprimé Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 52-53 Langues : Anglais (eng) Catégories : Biomatériaux Cartilage Implants orthopédiques Os -- Substituts Polymères en médecine Polyphénylènetéréphtalamide Le poly(p-phénylènetéréphtalamide) (PPD-T) est un polymère thermoplastique constitué de noyaux aromatiques séparés par des groupes amide. Il appartient à la famille des fibres d'aramides. Le poly-para-phénylène téréphtalamide a été découvert et commercialisé sous le nom déposé de Kevlar. Prothèses Index. décimale : 668.4 Plastiques, vinyles Résumé : Last November, researchers at the University of Michigan and Jiangnan University announced that they had developed an artificial cartilage made with a Kevlar-based hydrogel. Nicholas Kotov, the Joseph B. and Florence V. Cejka Professor of Engineering at University of Michigan, led the study. Note de contenu : - 850,000 patients in the USA - Kevlar-based hydrogel - Aramid nanofibres - Biointerfaces Institute - Fig. 1 : Kevlar based artificial cartilage mimics the magic of the real thing twist - Fig. 2 : Kevlar based artificial cartilage mimics the magic of the real thing matrix orig 2 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1LmY3NfTZydjLr52w8mNDy9zwb7zUW9Ba/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=30439 [article]

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Recent strategies of collagen-based biomaterials for cartilage repair : from structure cognition to function endowment / Xiaoyue Yu in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 4 (Année 2022)  

[article]  inJOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 4 (Année 2022) . - 23 p. Titre : Recent strategies of collagen-based biomaterials for cartilage repair : from structure cognition to function endowment Type de document : texte imprimé Auteurs : Xiaoyue Yu, Auteur ; Haiping Zhang, Auteur ; Yiliang Miao, Auteur ; Shanbai Xiong, Auteur ; Yang Hu, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : 23 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biopolymères Cartilage Collagène Ingénierie tissulaire Polymères en médecine Régénération (biologie) Index. décimale : 668.9 Polymères Résumé : Collagen, characteristic in biomimetic composition and hierarchical structure, boasts a huge potential in repairing cartilage defect due to its extraordinary bioactivities and regulated physicochemical properties, such as low immunogenicity, biocompatibility and controllable degradation, which promotes the cell adhesion, migration and proliferation. Therefore, collagen-based biomaterial has been explored as porous scaffolds or functional coatings in cell-free scaffold and tissue engineering strategy for cartilage repairing. Among those forming technologies, freeze-dry is frequently used with special modifications while 3D-printing and electrospinning serve as the structure-controller in a more precise way. Besides, appropriate cross-linking treatment and incorporation with bioactive substance generally help the collagen-based biomaterials to meet the physicochemical requirement in the defect site and strengthen the repairing performance. Furthermore, comprehensive evaluations on the repair effects of biomaterials are sorted out in terms of in vitro, in vivo and clinical assessments, focusing on the morphology observation, characteristic production and critical gene expression. Finally, the challenge of biomaterial-based therapy for cartilage defect repairing was summarized, which is, the adaption to the highly complex structure and functional difference of cartilage. Note de contenu : - STRUCTURE AND DEFECTS OF CARTILAGE : The composition of articular cartilage - Hierarchical structure of articular cartilage - The etiology and degree of cartilage defect - Current repair strategies - - STRUCTURE AND FUNCTION OF COLLAGEN : Hierarchical structure of COL I - The role of COL I in cartilage repair - DESIGN AND PREPARATION OF COLLAGEN-BASED BIOMATERIALS FOR CARTILAGE DEFECT REPAIR : Forming and cross-linking of collagen-based biomaterials - Incorporated fabrication of collagen-based biomaterials for cartilage repair - COMPREHENSIVE EVALUATIONS OF CARTILAGE REPAIR BY COLLAGEN-BASED BIOMATERIALS : Physicochemical properties - Bioactivities for cartilage repair - Clinical diagnosis - Table 1 : General methods used to evaluate the bioactivities of biomaterials DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-022-00085-4 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-022-00085-4.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37578 [article]

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