Titre : |
Nos récepteurs déroulent leur mécanique ! |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Maxime Louet, Auteur ; Landry Charlier, Auteur ; Jean Martinez, Auteur ; Nicolas Floquet, Auteur |
Année de publication : |
2013 |
Article en page(s) : |
p. 26-30 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Biochimie Dynamique moléculaire Molécules -- Modèles Protéines Protéines -- Structure Récepteurs cellulaires
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Index. décimale : |
572.8 Génétique biochimique : classer ici la biologie moléculaire |
Résumé : |
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) forment une large famille de protéines à sept traversées transmembranaires (environ 800 chez l'Homme) permettant à nos cellules de communiquer avec leur environnement. Les données biochimiques et biophysiques disponibles montrent qu'après fixation de leur(s) ligand(s), les RCPG subissent des changements de conformation importants. Ainsi, une information chimique codée par la structure d'une petite molécule extracellulaire va pouvoir être interprétée mécaniquement de l'autre côté de la membrane, pour être finalement transmise aux partenaires intracellulaires favoris des RCPG : les protéines G hétérotrimériques. Depuis 2007, nous nous intéressons à la modélisation à l'échelle moléculaire de ces récepteurs, seuls ou complexés à leurs partenaires favoris (ligands, protéines G). |
Note de contenu : |
- Une mécanique complexe et multi-échelles de temps
- D'abord, bien comprendre la dynamique des différents partenaires isolés
- Le complexe ligand + récepteur + protéine G : la clé ?
- Des perspectives passionnantes de multidisciplinarité |
En ligne : |
https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/nos-recepteurs-deroulent-leur-meca [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19961 |
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 380 (12/2013) . - p. 26-30