 > Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Enzymes
Voir aussi
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Alkylase
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Amylase
L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose.
Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.
L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique.
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Anti tyrosinase
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Antienzymes
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Biocatalyse
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Biomolécules actives
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Carbohydrases
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Caséinases
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Caspase
Les caspases sont une classe de protéases à cystéine qui reconnaissent chacune une séquence particulière sur certaines protéines et hydrolysent la liaison peptidique côté carboxyle d'un résidu d'aspartate de cette séquence. Ces enzymes jouent un rôle essentiel dans les phénomènes inflammatoires ainsi que dans l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la nécrose2. Le terme "caspase" est la contraction en anglais de l'expression cysteine-aspartic protease, parfois également écrite cysteine-dependent aspartate-directed protease, voire cysteinyl-aspartate-cleaving protease.
Les caspases sont indispensables à l'apoptose des cellules, et jouent un rôle crucial au cours du développement et d'autres stades de la vie adulte. Elles sont dites "exécutrices" (executioner en anglais) en raison leur fonction dans la cellule. Certaines caspases sont également requises par le système immunitaire pour la maturation des lymphocytes. Une apoptose insuffisante est l'un des principaux facteurs contribuant au développement des tumeurs et des maladies auto-immunes, tandis qu'une apoptose excessive accompagne l'ischémie et maladie d'Alzheimer, de sorte que les caspases ont été étudiées comme cibles thérapeutiques potentielles depuis leur découverte au milieu des années 1990.
Ces enzymes sont présentes dans le cytoplasme sous forme d'une proenzyme inactive. Ces protéines, appelées procaspases, sont activées par clivage en deux sous-unités, une grande et une petite, qui dimérisent pour former un hétérotétramère actif composé de deux grandes et deux petites sous-unités. Lorsqu'elles sont activées, elles participent à la mise en Å“uvre d'un "signal de mort cellulaire". Ce signal a été mis en évidence lors de l'identification et du clonage du gène pro-apoptotique ced-3 de Caenorhabditis elegans, dont le premier homologue mammifère ayant été identifié est le gène ICE (Interleukin-1β Converting Enzyme), ou CASP1, donnant la caspase 1.
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Catalase
La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
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Catalyseurs
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Cellulases
Une cellulase est une enzyme qui peut décomposer la cellulose. Les cellulases sont classées EC 3.2.1.4. Elles sont produites typiquement par des bactéries, levures et de protozoaires, qui jouent un rôle majeur dans la digestion des animaux, et transformation de la matière organique végétale en humus dans le sol. Elles ont aussi des applications biotechnologiques et industrielles.
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Collagénases
Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
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Dispase
est une protéase qui clive la fibronectine , le collagène IV et dans une moindre mesure le collagène I. Elle se trouve dans certaines bactéries et peut être isolée à partir de filtrats de culture de Bacillus polymyxa . Il peut être extrait, purifié et utilisé dans la recherche. Il peut être particulièrement utile de séparer les épithéliums embryonnaires et le mésenchyme . La Dispase II est spécifique du clivage des liaisons leucine - phénylalanine .
La Dispase est souvent utilisée pour digérer les cellules primaires adhérentes en culture, car ce traitement s'est avéré plus doux que la digestion à la trypsine. (Wikipedia)
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Elastases
En biologie moléculaire, les élastases sont des enzymes produites par certains animaux (dont les mammifères), appartenant à la classe des protéases.
Exclusivement produites dans le pancréas, elles sont diffusées dans le corps où elles ont un rôle immunologique (attaque des parois externes de bactéries) et où elles catalysent l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui - avec le collagène - détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif.
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Endonucléases
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Enolase
L'énolase, également connue sous les noms de phosphopyruvate hydratase ou 2-phosphoglycérate déshydratase, est une métalloenzyme responsable de la catalyse qui convertit le 2-phospho-D-glycérate (2PG) en phosphoénolpyruvate (PEP), la 9e et avant-dernière étape de la glycolyse.
L'énolase appartient à la classe de lyases. L'énolase peut aussi catalyser la réaction inverse, selon les concentrations du substrats dans le milieu3. Le pH optimal pour cette enzyme est de 6,54. L'énolase est présente dans tous les tissus et organismes capables de réaliser la glycolyse ou la fermentation. L'enzyme a été découverte par Lohmann et Meyerhof en 19345 et a depuis été isolée au sein de divers organes sources tels que le muscle humain et les érythrocytes.
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Enzymes -- Applications industrielles
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Enzymes artificielles
Une enzyme artificielle est une molécule synthétique relativement petite créée pour imiter le site actif d´une enzyme naturelle. Elle est bâtie à partir d´une molécule hote, responsable de la liaison sélective avec le substrat, et à laquelle on ajoute des groupes fonctionnels pour obtenir une activité catalytique.
Initialement, les molécules hôtes utilisées étaient essentiellement des cyclodextrines, des éthers couronnes ou des calixarènes. Même si les systèmes artificiels sont capables d´accélérer une réaction par un facteur 1000, leurs performances restent encore très en dessous des performances réalisées par les enzymes naturelles (x10 -6). Depuis, d´autres approches ont suivi telles que l´utilisation de peptides ou d´anticorps (abzymes). (Wikipedia)
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Enzymes fongiques
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Enzymes microbiennes
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Enzymes pancréatiques
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Enzymes protéolytiques
Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959.
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Enzymes végétales
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Enzymolyse
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Fermentation
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Gélatinase
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Glucose oxydase
La glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.
La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie.
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Glycosylase
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Hydrogénase
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Hydrolase
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Kératinases
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Laccases
Les laccases (EC 1.10.3.2) appartiennent à une famille d'enzymes ayant pour cofacteur du cuivre. C'est une oxydase (oxydoréductase, EC 1) que l'on retrouve dans de nombreuses plantes, champignons et micro-organismes.
Le cuivre est lié sur plusieurs sites de la protéine. On distingue trois types. Les types 2 et 3 sont appelés grappe tri-nucléaire. Le cuivre du type 1 est soluble dans l'eau. Le mercure déplace le cobalt complexé dans les laccases. Les complexants du cuivre peuvent le déplacer et le remplacer par du cobalt. Les cyanures complexent également le cuivre, mais dans ce cas il n'est pas possible de réinsérer du cobalt.
Les laccases oxydent les dérivés phénoliques mais d'une façon ménagée qui transforme la lignine en monolignol.
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Lipases
Les lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
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Lipoproteines
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Métalloenzymes
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Métalloprotéinases
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Oligogalacturonides
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Oxydation enzymatique
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Pectinase
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Peptidases
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Peroxydase
Une peroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase comme en anglais1, est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme : AH2 + H2O2 → A + 2 H2O - ROOR' + donneur d'électron (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH.
Les peroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les peroxydases décomposent notamment les composés peroxydes, toxiques.
En chimie et biochimie, les peroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La peroxydase de raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais.
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Péroxydase de raifort
La peroxydase de raifort (HRP, en anglais horseradish peroxidase) est une enzyme provenant comme son nom l'indique du raifort, très utilisée en biochimie de par son action catalytique des réactions de réduction. Elle est plus particulièrement utilisée lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydo-réductions.
HPR catalyse des réactions de la forme AH2 +H2O2 → A+2H2O, où AH2 joue le rôle de réducteur et H2O2 d’oxydant. (NaBO3 peut être utilisé à la place de H2O2).
Son poids moléculaire est de 30 kDa.
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Plasmine
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Polymérisation enzymatique
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Pronase
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Protéines
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Réductase
Une réductase est une enzyme qui diminue l'énergie d'activation d'une réaction d'oxydo-réduction. (Wikipedia)
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Subtilisine
La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155.
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Tannases
Les tannases constituent une classe d'enzymes, de référence EC EC 3.1.1.20), qui catalysent les réactions chimiques :
digallate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } \rightleftharpoons 2 gallate
Les deux substrats de cette enzyme sont donc l'digallate et l'H2O, et son produit de réaction est le gallate.
Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases et plus spécifiquement à ceux qui agissent sur les liaisons ester carboxyliques. Le nom de cet classe d'enzyme est acylhydrolase tannique. Parmi les autres noms en vigueur, on trouve tannase S et acetylhydrolase tannique.
En plus de catalyser l'hydrolyse de la liaison ester centrale entre les deux anneaux aromatiques du digallate (activité de dépsidase), les tannases peuvent aussi avoir une activité d'estérase (hydrolyse de la fonction ester terminale attachée à une des deux anneaux aromatiques).
Les tannases sont des enzymes clé dans la dégradation des gallotanins, un type de tanins hydrolysables. On les trouve dans divers groupes de microorganisme, incluant les bactéries de la panse.
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Transglutaminase
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Trypsine
La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.
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Tyrosinase
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheActivation du dioxyde de carbone in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 371-372 (02-03/2013)
An introduction to the study of enzymes / Oxford [Grande Bretagne] : Blackwell Scientific Publications Ltd (1967)
