Keratin hydrolysis from tannery unhairing process wastes structural property determination and keratin size investigation reducing by electrospinning method / Eser Eke Bayramoglu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIX, N° 7 (07/2024)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIX, N° 7 (07/2024) . - p. 314-322 Titre : Keratin hydrolysis from tannery unhairing process wastes structural property determination and keratin size investigation reducing by electrospinning method Type de document : texte imprimé Auteurs : Eser Eke Bayramoglu, Auteur ; Anil Ozcelik, Auteur ; Sultan Civi, Auteur ; Güversel Eke, Auteur ; Bilgehan Bayramoglu, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 314-322 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Cuirs et peaux de chèvres Electrofilature Epilage Hydrolyse Kératines -- Propriétés physiques Kératines -- Propriétés thermiques kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Poils -- Recyclage Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : White goat skin waste hair obtained as a by-product of the leather unhairing process was used to produce hydrolyzed keratin, the starting point for this study. Properties of this keratin hydrolyzed such as thermal stability (DSC), structure (FTIR) and nitrogen content (Kjeldahl Method) were characterized. The powdered form of this keratin was reduced to micro size (Matsusada brand high power supply) and further characterized for molecular size (SEM). The outcome of this study found that keratin made from waste goat hair was more resistant to heat than the initial starting point goat hair. This important finding offers a means to leverage waste goat hair for valued end uses thus improving the overall environmental impact of the leather making process. impact of the leather making process. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Material - Methods : Leather unhairing process - Kerating production from unhairing waste - Reducing the molecular size of keratin and dimensional analysis with SEM - Determination of the nitrogen amount of keratin by the Kjeldahl method - Determining structural properties of keratin with FTIR analysis - Determination of thermal properties of keratin with DSC analysis - RESULTS AND DISCUSSION : FTIR analysis results - DSC analysis results - SEM analysis results - Nitrogen determination results - pH determination - Table 1 : Amino acids contain in keratin and their chemical formulas - Table 2 : Wavenlengths of peaks of keratin bonds DOI : https://doi.org/10.34314/paqtar25 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1eI8tiarpAzax4Ym3IzaGfrAx2WvrlyYo/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41285 [article]

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Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
24734	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Sorti jusqu'au 30/09/2024

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