Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability / Gizem Ceylan Türkoglu in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 136-146 Titre : Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability Type de document : texte imprimé Auteurs : Gizem Ceylan Türkoglu, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Ceyda Özen, Auteur ; Serife Tozan Rüzgar, Auteur ; Alper Akkaya, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 136-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorimétrie Enzymes protéolytiques Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959. Evaluation Laine Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Teinture -- Fibres textiles Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : This research investigated the effect of various proteolytic enzymatic pretreatment on morphological and chemical features and the dyeability properties of wool fibres. Scoured merino wool fibres are treated with protease, papain, trypsin, and pepsin in specified conditions. Each enzyme activity measurement was provided by appropriate methods such as Bradford, BAPNA (N-benzoyl-1-arginine-p-nitroanilide), and BSA (Bovine Serum Albumin). Enzymatic processes were carried out for 24 h in the incubator set at 40°C, 100 rpm, and specified pH with 1 mg/ml enzyme concentration. Whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925) were examined after enzymatic pretreatment. Pepsin and trypsin-treated wool fibres showed the highest whiteness index as 61.3 and 61.1, respectively whilst untreated wool fibres had 52.2. Fourier-transform infrared (FTIR) analysis revealed the increase in the intensity of amide-related bands and hydroxyl bands after enzymatic treatment. Scanning electron microscopy (SEM) photomicrographs manifested the cuticle layer is partially removed in enzyme-treated fibres. Elemental identification was provided by SEM–energy-dispersive X-ray spectroscopy (EDX). It appears that the sulphur bonds decreased after the treatment and the pepsin-treated fibres have fewer bonds of all. To examine the damage to the structure, photomicrographs were taken using fluorescence and light microscopes. The alkali solubility test (ASTM D1283) was also conducted to compare different enzyme types. Wool fibres were dyed in 2.0% concentration with reactive dyestuff. Dyeability and colorimetric features of fibres were measured by a spectrophotometer. The washing fastness test showed that all the samples have good results and the colour change after washing was better in enzyme-treated samples (grade 5) compared to untreated wool fibres (grade 4–5). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials Enzyme activity assays and enzyme application - DYEING PROCESSES : Assessment methods - Table 1 : Properties of proteolytic enzymes - Table 2 : Specific activities of the enzymes - Table 3 : Colorimetric values and alkali solubility after enzymatic pretreatment - Table 4 : Colorimetric properties of enzymatic pretreated wool fibres after dyeing DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12656 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12656 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39266 [article]

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Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 12 (12/2022)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 12 (12/2022) . - p. 534-541 Titre : Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; V. Karthik, Auteur ; S. Jeyas Kandhan, Auteur ; James Kanagaraj, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 534-541 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Catalyse enzymatique Croûte (cuir) On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés. Essais (technologie) Hydroxyproline Microscopie Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Post-tannage Topologie Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of cleaner leather processing technologies is of great interest today due to the global trends favoring environmentally friendly manufacturing. Modernization and implementation of new technologies, like enzyme-driven catalysis instead of conventional inorganic catalysis, can improve the quality and reduce the cost of leather manufacturing while making the leather more environmentally sustainable. The use of enzymes in pre-tanning operations is a well-known technology. However, a holistic view of the effect of enzymes at various stages of leather processing is limited. We attempt to bridge this gap by studying the influence of enzymes on the characteristics of crust leather at multiple locations of leather processing. Trypsin was used to assess the enzymatic action on delimed pelts, while pepsin was used to evaluate the impact of enzyme treatment on a pickled pelt that was later chrome tanned. Similarly, papain was used to study enzymatic activity on neutralized, chrome-tanned leather. The selection of enzymes for three different materials was guided by the optimal activity behavior of the enzymes. It is observed that the physical strength characteristics of the enzyme-treated leathers show minor differences. Hence, this study aims to explore the unconventional application of enzymes at various stages of leather processing. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : materials and chemicals - Physical testing of leather samples - Microscopic evaluation - Determination of hydroxyproline - RESULTS AND DISCUSSION : Topological images of the enzyme treated crust leather - Physical characteristics of the crust leather - Grain crack properties - Hydroxyproline assay - Significance of enzymatic - Table 1 : Process recipe for trypsin treatment - Table 2 : Process recipe for papain treatment - Table 3 : Process recipe for pepsin treatment - Table 4 : Process recipe for post tanning - Table 5 : Pepsin treated crust leather physical characteristics - Table 6 : Trypsin treated crust leather physical characteristics - Table 7 : apain treated crust leather physical characteristics - Table 8 : Lastometer test for pepsin treated leather - Table 9 : Lastometer test for trypsin treated leather - Table 10 : Lastometer test for papain treated leather - Table 11 : Hydroxyproline assay for liquor collected during leather processing treated with respective enzymes DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i12.6389 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1iUUkc8nGDkCdaPilHIb5oELBT76l3xZO/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38525 [article]

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In vitro effect on the proteolytic activity of papain with proteins of the skin as substrate / Thalles Canton Trevisol in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 5 (10/2022)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 44, N° 5 (10/2022) . - p. 542-554 Titre : In vitro effect on the proteolytic activity of papain with proteins of the skin as substrate Type de document : document électronique Auteurs : Thalles Canton Trevisol, Auteur ; Rosana Oliveira Henriques, Auteur ; Karina Cesca, Auteur ; Ana Júlia Antunes Souza, Auteur ; Agenor Furigo, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 542-554 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biotechnologie Cosmétiques Formulation (génie chimique) -- Stabilité Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Peau -- Anatomie Statistiques Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : This work aims to evaluate the effects of enzyme concentration, pH, temperature and time course degree of hydrolysis (DH) of papain regarding further development of pharmaceutical and cosmetic formulations. - Methods : The hydrolysis of casein, collagen, keratin and porcine skin at pH and temperature ranges of the human skin was evaluated. Also, low contact times of enzyme-substrate were studied. The incorporation of 3mM of cysteine improved the caseinolytic (PU), collagenolytic (CU) and keratinolytic (KU) activities of papain. - Results : In general, the increase from 0.1 to 1.0 or 2.0 mgmL−1 of papain improved PU, CU and KU. When 2.0 mgmL−1 of papain was used, the highest DH of casein, collagen and keratin was obtained at 240min (14%, 35% and 6% respectively). The decrease in pH and temperature reduced all proteolytic activities, but papain maintained at least 50% and 40% of its activity at 26°C and pH 4.5 respectively. Scanning electron micrographs of the surface of the skin showed that papain application had exfoliating activity. - Conclusion : This preformulation study demonstrated that papain concentration, time of application and pH of the product should be evaluated when developing a product to promote the hydrolysis of the proteins of the skin. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Caseinolytic activity assay - Effects of cysteine concentration during the reaction - Collagenolytic activity assay - Keratinolytic activity assay - Effects of cysteine and sodium sulphite in the keratinolytic activity - Determination of degree of hydrolysis (DH) - In vitro evaluation of the topical application of the enzyme on skin substrate - Statistical analysis - RESULTS AND DISCUSSION : Effect of cysteine concentration on caseinolytic activity of papain - Influence of papain concentration on caseinolytic activity and degree of hydrolysis of casein - Influence of papain concentration on collagenolytic activity and degree of hydrolysis of collagen - Influence of papain concentration on keratinolytic activity and degree of hydrolysis of keratin - Effect of pH on the proteolytic activity of papain with casein, collagen and keratin as substrates - Effect of temperature on the proteolytic activity of papain with casein, collagen and keratin as substrates - Visual aspect of the topical application of papain on skin substrate - - Table 1 : Effect of cysteine concentration on the caseinolytic activity of papain - Table 2 : Effect of papain concentration on the proteolytic activity of casein, collagen and keratin as substrates - Table 3 : Effect of the addition of reducing agents in the keratinolytic activity of papain DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12805 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1LJj2z8pLoZzpFna_tyQ9yNz8Zj4TPIaI/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38152 [article]

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