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Les tannases constituent une classe d'enzymes, de référence EC EC 3.1.1.20), qui catalysent les réactions chimiques :
digallate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } \rightleftharpoons 2 gallate Les deux substrats de cette enzyme sont donc l'digallate et l'H2O, et son produit de réaction est le gallate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases et plus spécifiquement à ceux qui agissent sur les liaisons ester carboxyliques. Le nom de cet classe d'enzyme est acylhydrolase tannique. Parmi les autres noms en vigueur, on trouve tannase S et acetylhydrolase tannique. En plus de catalyser l'hydrolyse de la liaison ester centrale entre les deux anneaux aromatiques du digallate (activité de dépsidase), les tannases peuvent aussi avoir une activité d'estérase (hydrolyse de la fonction ester terminale attachée à une des deux anneaux aromatiques). Les tannases sont des enzymes clé dans la dégradation des gallotanins, un type de tanins hydrolysables. On les trouve dans divers groupes de microorganisme, incluant les bactéries de la panse. Tannases
Commentaire :
Les tannases constituent une classe d'enzymes, de référence EC EC 3.1.1.20), qui catalysent les réactions chimiques :
digallate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } \rightleftharpoons 2 gallate Les deux substrats de cette enzyme sont donc l'digallate et l'H2O, et son produit de réaction est le gallate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases et plus spécifiquement à ceux qui agissent sur les liaisons ester carboxyliques. Le nom de cet classe d'enzyme est acylhydrolase tannique. Parmi les autres noms en vigueur, on trouve tannase S et acetylhydrolase tannique. En plus de catalyser l'hydrolyse de la liaison ester centrale entre les deux anneaux aromatiques du digallate (activité de dépsidase), les tannases peuvent aussi avoir une activité d'estérase (hydrolyse de la fonction ester terminale attachée à une des deux anneaux aromatiques). Les tannases sont des enzymes clé dans la dégradation des gallotanins, un type de tanins hydrolysables. On les trouve dans divers groupes de microorganisme, incluant les bactéries de la panse. Voir aussi
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Tannases and other fungal enzymes applicable to the transformation of tannins and their potential for bioremediation of effluents from the leather industry / Lorena V. Cortizo in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 1 (01-02/2022)
[article]
Titre : Tannases and other fungal enzymes applicable to the transformation of tannins and their potential for bioremediation of effluents from the leather industry Type de document : texte imprimé Auteurs : Lorena V. Cortizo, Auteur ; Laura M. I. Lopez, Auteur ; N. Saparrat, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 32-41 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bioremédiation
Déchets industriels -- Elimination
Eaux usées -- Epuration
Enzymes fongiques
Tanins
TannasesLes tannases constituent une classe d'enzymes, de référence EC EC 3.1.1.20), qui catalysent les réactions chimiques :
digallate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } \rightleftharpoons 2 gallate
Les deux substrats de cette enzyme sont donc l'digallate et l'H2O, et son produit de réaction est le gallate.
Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases et plus spécifiquement à ceux qui agissent sur les liaisons ester carboxyliques. Le nom de cet classe d'enzyme est acylhydrolase tannique. Parmi les autres noms en vigueur, on trouve tannase S et acetylhydrolase tannique.
En plus de catalyser l'hydrolyse de la liaison ester centrale entre les deux anneaux aromatiques du digallate (activité de dépsidase), les tannases peuvent aussi avoir une activité d'estérase (hydrolyse de la fonction ester terminale attachée à une des deux anneaux aromatiques).
Les tannases sont des enzymes clé dans la dégradation des gallotanins, un type de tanins hydrolysables. On les trouve dans divers groupes de microorganisme, incluant les bactéries de la panse.Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The use of fungal enzymes, such as tannases and oxidative enzymes, in the tannin bioconversion process offers great advantages over other biological and chemical technologies in terms of safety, re-use, and better control of process parameters, and is also a profitable and environmentally friendly method. Some reports have shown that different fungi can remove tannins from effluents, transforming them and/or detoxifying them, and using them, in some cases, as their only source of carbon. By means of different enzymes, these fungi trigger reactions that lead to the elimination of water-soluble tannins, which are the cause of toxicity in surface water bodies. Thus, these microorganisms are attractive to obtain enzyme cocktails applicable to the bioremediation of effluents rich in tannins, such as those derived from the leather industry. This review aims to provide updated information on fungal sources of enzymes able to transform tannins, with emphasis on tannases, and to show alternatives to culture tannase-producing fungi and obtain the enzymes and their activity in immobilization matrices. The inducible nature of the fungal synthesis of tannases reveals the importance of acquiring basic knowledge about the physiology of tannase-producing fungi and the need for studies in different culture and scaling systems. Note de contenu : - Tannins as targets of fungal enzymes
- Potential of fungal enzymes to remove tannins : Tannases - Oxidative enzymes
- Fungal tannase production methodologies : Solid-state fermentation (SSF) - Submerged fermentation (SMF)
- Fungi and their activity in the removal and/or detoxification of tannins present ineffluents from the leather industry
- Fig. 1 : Main mechanical structures of tannins
- Fig. 2 : Possible mechanisms involved in tannin removal by fungi
- Table 1 : Production of tannases from fungal culture systems under solid state-fermentation conditions (SSF) by using natural substrates
- Table 2 : Fungal culture systems under submerged fermentation (SMF) for tannase productionEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1n9kFXj5bJpWHkYr0JY6KpK4cgxxUU52m/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36970
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 106, N° 1 (01-02/2022) . - p. 32-41[article]Réservation
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