Accueil
Catégories
> Subtilisine
La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155. Subtilisine
Commentaire :
La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155. Voir aussi
|
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Etendre la recherche sur niveau(x) vers le bas
What are enzymes or bates ? / Karl Flowers in INTERNATIONAL LEATHER MAKER (ILM), N° 43 (09-10/2020)
[article]
Titre : What are enzymes or bates ? Type de document : texte imprimé Auteurs : Karl Flowers, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 96-99 Langues : Anglais (eng) Catégories : Chimie écologique
ConfitageLe confitage est une action biochimique effectuée au moyen de produits enzymatiques, qui a pour but de dégrader les fibres élastiques, contribuant ainsi à augmenter la souplesse du cuir. En outre, les enzymes complètent la dégradation des résidus épidermiques, donnant ainsi une fleur plus propre et plus lisse.
Cuirs et peaux
Enzymes microbiennes
Enzymes pancréatiques
Peptidases
SubtilisineLa subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155.Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Enzymes are proteins, which happen to also be good catalysts for chemical reactions. The tanning industry is fixated by them currently. The chemical suppliers extract them from a production which can be microbiological or animal in nature. Traditionally, the bating enzymes that tanners have used for generations have been obtained from the digestive systems of animals - they are a by-product of animal digestion or the meat industry.
Over a century ago, the mechanism of enzyme use was to obtain the enzymes found in the dung of animais (puering and bating). The enzymes in the dung were still active when mixed with warm water and would achieve the breakdown that the tanner desired. Going even further back, another method of fermenting grains, called drenching, would not only remove the lime present in the pelt, but the fermenting microbiology would produce proteolytic enzymes that would soften as well. The acidification of the grains would result in the pH being lowered in the presence of lime.
Otto Röhm went to the source of the enzymes to circumvent the need for using dung - he extracted enzymes from the pancreas of the animal. The pancreas produces trypsinogen, the pre-cursor to trypsin, and chymotrypsinogen, the precursor to chymotrypsin -which can be extracted postmortem. It is these pancreatic enzymes that are the mainstay of the modern batin industry.Note de contenu : - What is meant by a bate ?
- Trypsin and chymotrypsin
- Subtilisin
- Green chemistry
- Fig. 1 : The effect of aproduct carrier -wider distribution in a large process vessel
- Fig. 2 : The target for trypsin and chymotrypsin
- Fig. 3 : Endopeptidases (A) vs exopeptidases (B)
- Fig. 4 : The amino acid triad used by serine proteases (blue shapes indicate enzyme amino acid residues)En ligne : https://drive.google.com/file/d/1SFhcnmYOjwMxYr2zbZOeJVcEKTAuM4jf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34930
in INTERNATIONAL LEATHER MAKER (ILM) > N° 43 (09-10/2020) . - p. 96-99[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21907 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible