Comparative analysis of the proteomic profile of cattle hides that produce loose and tight leather using in-gel tryptic digestion followed by LC-MS/MS / Catherine Maidment in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 11 (11/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXV, N° 11 (11/2020) . - p. 399-408 Titre : Comparative analysis of the proteomic profile of cattle hides that produce loose and tight leather using in-gel tryptic digestion followed by LC-MS/MS Type de document : texte imprimé Auteurs : Catherine Maidment, Auteur ; Meekyung Ahn, Auteur ; Rafea Naffa, Auteur ; Trevor Loo, Auteur ; Gillian Norris, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 399-408 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène Cuir lache Cuirs et peaux -- Analyse Cuirs et peaux -- Défauts Cuirs et peaux de bovins Extraction (chimie) Protéines Protéomique La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia) Statistique Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Looseness is a defect found in leather that reduces its quality by causing a wrinkly appearance in the finished product, resulting in a reduction in its value. Earlier studies on loose leather using microscopy and Raman spectroscopy reported a change in the collagen structure of loose leather. In this study, proteomics was used to investigate the possible molecular causes of looseness in the raw material, the first time such a study has been carried out. Proteins extracted from two regions of raw hide using two different methods were analysed; those taken from the distal axilla, an area prone to looseness, and those taken from the backbone which is less prone to looseness. Analyses using 1DE-LC-MS/MS showed that although the overall collagen concentration was similar in both areas of the hide, the distribution of the different types of collagen differed. Specifically, concentrations of type I collagen, and the collagen-associated proteoglycan decorin were lower in samples taken from the distal axilla, symptomatic of a collagen network with excess space seen for these samples using confocal microscopy. This study suggests a possible link between the molecular components of raw cattle hide and looseness and more importantly between the molecular components of skin and skin defects. There is therefore potential to develop biomarkers for looseness which will enable early preventative action. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : chemicals - Sample preparation - Protein extraction - Protein digestion - LC-MS/MS - Protein identification - Statistical analysis - Total collagen concentration - 3D confocal microscopy - RESULTS AND DISCUSSION : Proteomic profiles : a comparison of the extraction methods - Differences between the OSP and DA regions of raw cattle hide - Table 1 : Proteins that are significantly down regulated in the DA DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v115i11.4184 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1ve1EQeASe3mqkTpkqz0ZFQG6fgEMbxns/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34846 [article]

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