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Auteur Miri Seiberg
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Seiberg Consulting, LLC - Princeton - New Jersey - USA
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Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress / Miri Seiberg in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
[article]
Titre : Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress Type de document : texte imprimé Auteurs : Miri Seiberg, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 532-538 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalase La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Cheveux -- Blanchiment
Cheveux -- Vieillissement
Dermatologie
Mélanocytes
Protéines
Stress oxydatifIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un signe évident du vieillissement est le grisonnement des cheveux ou la perte de la production de pigment et de son dépôt dans les follicules pileux. De nombreux mécanismes, agissant à différents niveaux et endroits folliculaires, contribuent aux cheveux grisonnants, allant des dommages aux cellules souches mélanocytaires à la mort des mélanocytes folliculaires. Une question clé qui est commune à ces processus concerne le dommage oxydatif. Au niveau de la niche des cellules souches du follicule, le stress oxydatif, accéléré par l'appauvrissement de BCL-2, conduit à l'apoptose et à une diminution sélective des cellules souches des mélanocytes, ce qui réduit le repeuplement des follicules anagènes nouvellement formés. Les mélanocytes bulbaires mélaniques expriment des niveaux élevés de Bcl-2 pour permettre la survie suite à l'attaque par les espèces réactives de l'oxygène (ROS) induites par la mélanogénèse et les ultraviolets A (UVA). Avec le vieillissement, l'expression dans mélanocytes du bulbe des protéines anti-oxydantes comme BCL-2, et peut-être TRP-2, est réduite, et la défense spécifique du système anti-oxydant enzymatique faiblit à travers le follicule, résultant en un plus grand stress oxydatif. Une réduction marquée de l'expression catalase et les résultats de l'activité de l'accumulation millimolaire de peroxyde d'hydrogène contribuent à un dysfonctionnement et à la mort des mélanocytes bulbaires. Fait intéressant, les mélanocytes amélanotiques à la gaine externe (SRO) sont un peu moins touchés par ces processus, et survivent pendant plus longtemps encore dans les follicules pileux blanc vieillissants. Une meilleure compréhension de la sensibilité des melanocytes au stress oxydatif dans les différents sites folliculaires pourrait donner des indices pour un éventuel traitement pour la prévention, voire l'inversion des cheveux gris. Note de contenu : - Melanogenesis and oxidative stress
- Hair pigmentation and the hair cycle
- Hair greying
- BCL-2- and hair greying
- BCL-2 and melanocyte stem cell maintenance
- Oxidative stress and oxidant protection in ageing hair follicles
- Hydrogen peroxide accumulation and oxidative enzyme depletion in ageing melanocytes
- Hydrogen peroxide accumulation and antioxidative enzyme depletion in ageing follicular melanocytes
- TRP-2 and hair pigmentationDOI : 10.1111/ics.12090 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12090 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19913
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 532-538[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15780 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible A novel anti-ageing mechanism for retinol : induction of dermal elastin synthesis and elastin fibre formation / D. Rossetti in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 1 (02/2011)
[article]
Titre : A novel anti-ageing mechanism for retinol : induction of dermal elastin synthesis and elastin fibre formation Type de document : texte imprimé Auteurs : D. Rossetti, Auteur ; M. G. Kielmanowicz, Auteur ; S. Vigodman, Auteur ; Y. P. Hu, Auteur ; N. Chen, Auteur ; A. Nkengne, Auteur ; T. Oddos, Auteur ; D. Fischer, Auteur ; Miri Seiberg, Auteur ; C. B. Lin, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 62-69 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antiâge
Collagène -- Synthèse
Elastine -- Synthèse
Matrice extracellulaire
Vitamine AIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les fibres élastiques du derme sont des complexes de protéines matricielles extracellulaires produits par des fibroblastes et impliquées dans l’élasticité de la peau. Les fibres d’élastine diminuent avec l’âge en raison d’une synthèse réduite et d’une dégradation accrue, qui aboutissent à l’affaissement de peau et à la réduction de son élasticité. Nous montrons que le rétinol (ROL), connu pour favoriser la production de collagène dermique, améliore aussi la formation des fibres d’élastine. ROL a induit l’expression du gène de l’élastine et la formation des fibres dans des fibroblastes dermiques humains en culture. Le traitement topique d’explants de peau humaines en culture avec une faible dose de ROL (0.04%) a augmenté le taux d’ARNm et le marquage immunohistochimique et QPCR a montré l’augmentation du taux des protéines tropo élastine et fibrilline-1, une protéine associée à l’élastine. La coloration Luna a confirmé un réseau de fibres élastiques accru sur les explants cutanés ROL-TRAITÉES, en comparaison des explants non traités. Ces données démontrent que ROL exerce ses propriétés anti-âges non seulement via une amélioration de la prolifération épidermique et de l’augmentation de la production de collagène, mais aussi par une augmentation de la production d’élastine et de l’organisation du réseau élastique. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2010.00588.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2010.00588.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10913
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 33, N° 1 (02/2011) . - p. 62-69[article]Réservation
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