Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability / Gizem Ceylan Türkoglu in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 136-146 Titre : Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability Type de document : texte imprimé Auteurs : Gizem Ceylan Türkoglu, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Ceyda Özen, Auteur ; Serife Tozan Rüzgar, Auteur ; Alper Akkaya, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 136-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorimétrie Enzymes protéolytiques Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959. Evaluation Laine Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Teinture -- Fibres textiles Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : This research investigated the effect of various proteolytic enzymatic pretreatment on morphological and chemical features and the dyeability properties of wool fibres. Scoured merino wool fibres are treated with protease, papain, trypsin, and pepsin in specified conditions. Each enzyme activity measurement was provided by appropriate methods such as Bradford, BAPNA (N-benzoyl-1-arginine-p-nitroanilide), and BSA (Bovine Serum Albumin). Enzymatic processes were carried out for 24 h in the incubator set at 40°C, 100 rpm, and specified pH with 1 mg/ml enzyme concentration. Whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925) were examined after enzymatic pretreatment. Pepsin and trypsin-treated wool fibres showed the highest whiteness index as 61.3 and 61.1, respectively whilst untreated wool fibres had 52.2. Fourier-transform infrared (FTIR) analysis revealed the increase in the intensity of amide-related bands and hydroxyl bands after enzymatic treatment. Scanning electron microscopy (SEM) photomicrographs manifested the cuticle layer is partially removed in enzyme-treated fibres. Elemental identification was provided by SEM–energy-dispersive X-ray spectroscopy (EDX). It appears that the sulphur bonds decreased after the treatment and the pepsin-treated fibres have fewer bonds of all. To examine the damage to the structure, photomicrographs were taken using fluorescence and light microscopes. The alkali solubility test (ASTM D1283) was also conducted to compare different enzyme types. Wool fibres were dyed in 2.0% concentration with reactive dyestuff. Dyeability and colorimetric features of fibres were measured by a spectrophotometer. The washing fastness test showed that all the samples have good results and the colour change after washing was better in enzyme-treated samples (grade 5) compared to untreated wool fibres (grade 4–5). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials Enzyme activity assays and enzyme application - DYEING PROCESSES : Assessment methods - Table 1 : Properties of proteolytic enzymes - Table 2 : Specific activities of the enzymes - Table 3 : Colorimetric values and alkali solubility after enzymatic pretreatment - Table 4 : Colorimetric properties of enzymatic pretreated wool fibres after dyeing DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12656 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12656 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39266 [article]

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Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 12 (12/2022)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 12 (12/2022) . - p. 534-541 Titre : Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; V. Karthik, Auteur ; S. Jeyas Kandhan, Auteur ; James Kanagaraj, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 534-541 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Catalyse enzymatique Croûte (cuir) On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés. Essais (technologie) Hydroxyproline Microscopie Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Post-tannage Topologie Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of cleaner leather processing technologies is of great interest today due to the global trends favoring environmentally friendly manufacturing. Modernization and implementation of new technologies, like enzyme-driven catalysis instead of conventional inorganic catalysis, can improve the quality and reduce the cost of leather manufacturing while making the leather more environmentally sustainable. The use of enzymes in pre-tanning operations is a well-known technology. However, a holistic view of the effect of enzymes at various stages of leather processing is limited. We attempt to bridge this gap by studying the influence of enzymes on the characteristics of crust leather at multiple locations of leather processing. Trypsin was used to assess the enzymatic action on delimed pelts, while pepsin was used to evaluate the impact of enzyme treatment on a pickled pelt that was later chrome tanned. Similarly, papain was used to study enzymatic activity on neutralized, chrome-tanned leather. The selection of enzymes for three different materials was guided by the optimal activity behavior of the enzymes. It is observed that the physical strength characteristics of the enzyme-treated leathers show minor differences. Hence, this study aims to explore the unconventional application of enzymes at various stages of leather processing. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : materials and chemicals - Physical testing of leather samples - Microscopic evaluation - Determination of hydroxyproline - RESULTS AND DISCUSSION : Topological images of the enzyme treated crust leather - Physical characteristics of the crust leather - Grain crack properties - Hydroxyproline assay - Significance of enzymatic - Table 1 : Process recipe for trypsin treatment - Table 2 : Process recipe for papain treatment - Table 3 : Process recipe for pepsin treatment - Table 4 : Process recipe for post tanning - Table 5 : Pepsin treated crust leather physical characteristics - Table 6 : Trypsin treated crust leather physical characteristics - Table 7 : apain treated crust leather physical characteristics - Table 8 : Lastometer test for pepsin treated leather - Table 9 : Lastometer test for trypsin treated leather - Table 10 : Lastometer test for papain treated leather - Table 11 : Hydroxyproline assay for liquor collected during leather processing treated with respective enzymes DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i12.6389 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1iUUkc8nGDkCdaPilHIb5oELBT76l3xZO/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38525 [article]

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Extraction of yak hide collagen by ultrasound-assisted lactic acid-pepsin hydrolysis method and its characterisation in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 104, N° 3 (05-06/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 104, N° 3 (05-06/2020) . - p. 136-140 Titre : Extraction of yak hide collagen by ultrasound-assisted lactic acid-pepsin hydrolysis method and its characterisation Type de document : texte imprimé Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 136-140 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Collagène Cuir et peau de Yak Extraction (chimie) Extraction par ultrasons Hydrolyse Lactique, Acide L'acide lactique est un acide organique qui joue un rôle dans divers processus biochimiques. Un lactate est un sel de cet acide. Contrairement à ce que peut laisser penser son nom, l'acide lactique n'est pas présent uniquement dans le lait, mais également dans le vin, certains fruits et légumes, et dans les muscles. L'acide lactique est un acide alpha hydroxylé, sa formule chimique est C3H6O3 et sa structure se reflète dans son nom systématique, l'acide 2-hydroxypropanoïque. Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A new ultrasound-assisted lactic acid-pepsin hydrolysis method was used to extract yak hide collagen. In the extraction process, a strong mechanical vibration wave and cavitation destroyed the interaction between collagen and its matrix. Lactic acid made collagen fibres loose enough and shortened the extraction time. Lactic acid had also a certain antiseptic and bactericidal effect. Pepsin could remove the non-helical structure of yak hide collagen and reduce the risk of immune rejection of yak hide collagen. The optimum conditions of ultrasound-assisted lactic acid-pepsin hydrolysis method were as follows: At first, degreased yak hide was soaked in lactic acid solution with pH 2.0 for 24 hours and control the liquor ratio of 15. Then, acid treated yak hide was soaked in 2.0% (dry hide) pepsin solution with pH2.0 for 24 hours and control the liquor ratio of 15 under pulsating ultrasound treated with 20 KHz ultrasonic power 200 W for 20 minutes. UPYC had the characteristics of type I collagen. The new ultrasound-assisted lactic acid-pepsin hydrolysis method shortened the extraction time of UPYC, which was economical and clean. Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTIONS : Materials - Pretreatment of the yak hide - Extraction of the yak hide collagen - Characterisation of the yak hide collagen - RESULTS AND DISCUSSION : Effect of hydrolysis conditions on yak hide collagen extraction - UV absorption spectra of the yak hide collagen - FTIR spectrum of UPYC - Molecular weight distribution diagram of UPYC - Thermal performance of UPYC - DSC thermogram of UPYC - SEM analysis of UPYC En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Qvr9ZNSMRHm7Nh1WU98DpBW8hBFhdaYz/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34242 [article]

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Leather shavings treatment - An enzymatic approach / A. Crispim in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 87, N° 5 (09-10/2003)  

[article]  fait partie de Unhairing with enzymes / A. Crispim in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 87, N° 5 (09-10/2003) inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 87, N° 5 (09-10/2003) . - p. 203-207 Titre : Leather shavings treatment - An enzymatic approach Type de document : texte imprimé Auteurs : A. Crispim, Auteur ; M. MOTA, Auteur Année de publication : 2003 Article en page(s) : p. 203-207 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Dérayures de cuir Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Glutaraldéhyde Liants Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Wet-blue (tannage) Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The present work is devoted to illustrating the potential application of enzymes for recycling wet-blue shavings. Two approaches were made in parallel. To recycle wet-blue shavings, the classical method uses grinding, followed by agglomeration and drying. In the present work, grinding was not done, instead an acidic protease - pepsin - was used followed by a cross-linking with glutaraldehyde. The resultant paste was then pressed and dried. Practically no chromium was released to the aqueous medium. The agglomerate proved to be useful in shoemaking. The second approach made use of an alkaline protease which completely digested the wet-blue shavings and separated the chromium from the leather. The chromium could then be removed and the protein hydrolysate used as a replacement product for hide finishing. Pilot assays demonstrated the viability of this technology for the leather industry.The work follows from that reported in Unhairing with Enzymes -see JSLTC, 2003, 87, p. 198. Note de contenu : - Table 9 : Temperature, pH values and buffers used in the acid trials - Table 10 : Quantity of enzyme and digestion time used in the acid trials - Table 11 : Binder and glutaraldehyde quantities used in the first trials - Table 12 : Binder and glutaraldehyde quantities used in the final trials - Table 13 : Final layer composition for brightness and touch - Table 14 : Chromium content in the filtrate from the enzymatic treatment in acid medium - Table 15 : Results of the physical-mechanical tests; first series of trials - Table 16 : Characterisation of the chrome shavings - Table 17 : Results of the shavings digestion - Table 18 : Evaluation of the brightness and touch for the first and second phases of trials - Table 19 : Results of the Veslic friction for the first and second phases of trials En ligne : https://drive.google.com/file/d/12s-s2gAY5j7Ne4MZMX9tMx3qVkDLo5RL/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39746 [article]

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Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste / Zhongkai Zhang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 1 (01-02/2006)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 1 (01-02/2006) . - p. 23-28 Titre : Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhongkai Zhang, Auteur ; Guoying Li, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 23-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chaulage Chimie analytique Collagène Collagène -- Recyclage Cuirs et peaux -- Déchets Cuirs et peaux de bovins Dénaturation (chimie) Dichroïsme circulaire Extraction (chimie) Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Hydrolysats de protéines Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Poids moléculaires Point isoélectrique En biochimie, le point isoélectrique (pI) ou potentiel hydrogène isoélectrique (pHI) est le pH auquel une molécule est sous forme d'ion mixte ou, en physico-chimie, le pH d'une solution aqueuse dans laquelle un solide existe sous un potentiel électrique neutre. En physico-chimie : Selon Bolger, le caractère acide ou basique d'une surface s'exprime par son point isoélectrique " Is ou IEPS (Iso Electric point for the surface) " ou point de charge nulle " PCN ou PZC (Point of Zero Charge) ", défini comme étant le pH de la solution aqueuse dans laquelle le solide existe sous un potentiel électrique neutre. Si le pH de la solution est basique, la surface est acide, et inversement. La différence entre le PZC et l'IEPS est basée sur le phénomène d'adsorption spécifique. On peut considérer que si la grandeur mesurée ne dépend pas de la solution utilisée pour la mesurer (pH, concentration, nature des ions), alors on a affaire à un PZC. Dans le cas contraire, c'est un IEPS que l'on mesure. Par exemple, quand la mesure de goutte sessile à deux liquides est utilisée, on considère en général qu'il n'y a pas adsorption des ions de cette goutte et que la goutte déplace complètement l'alcane qui sert de deuxième liquide: on est alors en présence d’un PZC. Au contraire, dans les mesures de potentiel d'écoulement (streaming potential), la solution joue un rôle important et c'est un IEPS que l'on mesure. Enfin, la charge nette se définit grâce au pH de la solution aqueuse dans laquelle la surface métallique existe, dans un état électriquement neutre (c’est-à-dire [M-OH2+ surf]=[M-O- surf]) et au PZC. - Si pH < PZC alors la charge nette est positive - Si pH > PZC alors la charge nette est négative. Il existe plusieurs méthodes expérimentales permettant de décrire l’état acido-basique de la surface : la mesure du potentiel d’écoulement, la photoélectrochimie, la mesure de l’angle de contact, et la spectroscopie XPS. Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen, gelatin and collagen hydrolysate were prepared from bovine limed split wastes by different preparative processes. Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) analysis showed that the molecular weight distribution of collagen was very narrow (about 200 and 100kDa for b and a chains respectively) compared with those of gelatin (less than 300kDa and wide distribution) and collagen hydrolysate (less than 50kDa and wide distribution). The isoelectric points of collagen, gelatin and collagen hydrolysate were 8.26, 4.88 and 4.54 respectively determined by Zeta potential titration. Circular dichroism (CD) spectra revealed that there were two peaks, a positive peak around 221nm and a negative peak around 192nm for collagen, which are the characteristics of collagen triple helix. However, gelatin and collagen hydrolysate lacked any positive peaks around 220nm, suggesting random coils. The denaturation temperature of collagen was about 37.5°C determined by the viscosity method, the helix-coil transitions for gelatin and collagen hydrolysate were not present in the heating process. Collagen reaggregated to fibrils at 35°C monitored at 313nm. In contrast, gelatin and collagen hydrolysate lost the ability of fibril formation. Collagen was more resistant to trypsin hydrolysis compared with gelatin and collagen hydrolysate. In addition, the collagen membrane exhibited superior features such as higher enthalpy, greater network structure and better physical/mechanical properties compared with those of the gelatin membrane. Therefore, collagen isolated from limed split wastes can be a high value product due to its special characteristics and has many potential future applications in biomaterials, functional additives, cosmetics and pharmaceutical industries. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Extraction of pepsin-digested collagen - Preparation of gelatin and collagen hydrolysate - Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) - Isoelectric points of samples - Fibril formation experiment - Resistance to trypsin digestion - Circular dichroism (CD) - Denaturation temperature determined by viscosity method - Preparation of collagen and gelatin membranes - Physical properties of membranes - RESULTS AND DISCUSSION : SDS-PAGE analysis - Isoelectric points of samples - Triple helical conformation and helix-coil transition - Fibril formation experiment - Samples digested with trypsin - Physical properties of membranes En ligne : https://drive.google.com/file/d/1fIZw1IuZaGUtf0ZQhrIXeSbLEniPWJoX/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39180 [article]

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