Bio-derived hydroxystearic acid ameliorates skin age spots and conspicuous pores / Rolf Schütz in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 3 (06/2019)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 3 (06/2019) . - p. 240-256 Titre : Bio-derived hydroxystearic acid ameliorates skin age spots and conspicuous pores Type de document : texte imprimé Auteurs : Rolf Schütz, Auteur ; Anthony Vincent Rawlings, Auteur ; E. Wandeler, Auteur ; E. Jackson, Auteur ; S. Trevisan, Auteur ; J.-M. Monneuse, Auteur ; I. Bendik, Auteur ; M. Massironi, Auteur ; Dominik Imfeld, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 240-256 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acide hydroxystéarique Antiâge Composés organiques -- Synthèse Dermo-cosmétologie Modèles numériques Peau -- Physiologie Peau -- Soins et hygiène Pore (anatomie) Ouverture imperceptible dans la peau de l’homme ou de l’animal, par où se fait la transpiration. (wiktionnaire) Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Introduction : Voici notre rapport sur la préparation et l'efficacité de l'acide 10-hydroxystéarique (AHS) qui atténue les taches de vieillesse faciale et améliore l'apparence des pores. - Méthodes : L'hydratation de l'acide oléique en AHS a été catalysée par l'hydratase d'oléate à partir de l'Escherichia coli. Après un traitement par AHS, les collagènes de type I et de type III ont été analysés dans des fibroblastes dermiques humains primaires, ainsi que le taux de collagène de type III et de protéine p53, et les cellules provenant de coups de soleil (sunburn cells, SBC) après irradiation par UVB (1 J cm-2) par immunohistochimie sur de la peau humaine ex vivo. L'expression de la matrice métalloprotéase-1 (MMP-1) induite par les UVB a été déterminée à partir d'un échantillon de pleine épaisseur de peau par RT-qPCR. La modification du sécrétome des fibroblastes par l’AHS a été étudiée par analyse protéomique basée sur une spectrométrie de masse. Dans une étude du visage entier, en double aveugle, contrôlée par excipient, L'AHS a été évaluée pour ses effets sur la taille des pores apparents du visage et sur le degré de pigmentation de taches de vieillesse chez des femmes de race blanche sur une période de 8 semaines. - Résultats : l’AHS a été obtenu à un haut rendement, énantiomérique pur (≥80 %). Les taux de collagènes de type I et de type III ont augmenté in vitro en fonction de la dose (96 % et 244 %; P < 0.01) et le collagène de type III dans de la peau ex vivo de +57 % (P < 0.01) lors d'un traitement par AHS. L’AHS a également inhibé l'expression génique MMP-1 induite par les UVB (83%; P < 0.01) et a atténuée l'induction des SBC (-34 % par rapport à l'excipient), et a réduit significativement la régulation à la hausse du p53 induite par les UV (-46% par rapport à l'excipient ; P < 0.01) sur de la peau irradiée. L’AHS a modifié le sécrétome des fibroblastes avec des augmentations significatives des protéines associées à la voie WNT qui pouvaient réduire la mélanogenèse et des protéines qui pouvaient modifier l'activité des fibroblastes dermiques et la différenciation des kératinocytes pour une atténuation des pores apparents. Des études de docking in silico et la détermination de l’EC50 dans les dosages des gènes rapporteurs (EC50 5.5 × 9 10-6 M) ont identifié l'AHS comme un agoniste du récepteur-α activé par les proliférateurs de peroxysomes (peroxisomal proliferator activated receptor-α, PPARα). Cliniquement, l'AHS a permis une diminution statistiquement significative de la surface et du volume des pores de la peau (P < 0.05) après 8 semaines d'application, et les taches de vieillesse sont devenues significativement moins pigmentées par rapport à la peau environnante (contraste, P < 0,05) après 4 semaines. - Conclusion : L’AHS agit comme un agoniste du PPARα pour réduire les signes de taches de vieillesse et l'apparence des pores par une modulation significative de l'expression de la protéine p53, des SBC, de la MMP-1 et du collagène avec des changements majeurs dans les protéines sécrétées qui modifient le comportement cellulaire des kératinocytes, des mélanocytes et des fibroblastes. Note de contenu : - MATERIALS AND MATHODS : Synthesis of 10-HSA - Experimental strategy - Measurement of total cellular collagen type I and III contents in normal human fibroblasts - Ex vivo skin sampling treatment - Ex vivo skin analyses - Mass spectrometry-based proteomics of fibroblast secretome - PPAR transactivation assays and EC50 determination - Molecular modelling of the interaction of HSA with PPARα - Full-face, double-blind, vehicle-controlled, parallel-group in vivo study for the effects of HSA on conspicuous pores and age spots - Statistical analysis of in vivo data - RESULTS : Synthesis and structural characterization - HSA stimulated collagen type I and type III synthesis in human skin fibroblasts - HSA markedly induced ex vivo synthesis of collagen type III - UV-induced MMP-1 expression, SBC formation and p53 protein were reduced ex vivo by HSA - Fibroblast secretome modified by HSA - HSA is a transactivating ligand of PPARα - In silico mechanistic evidence for the binding of HSA to PPARα - Clinical effects of HSA reduced age spots and conspicuous pores DOI : 10.1111/ics.12529 En ligne : https://drive.google.com/file/d/19MeJZOpIObj_jUlR7GQcQiatyBMIKs5C/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32840 [article]

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Effect of regioisomers of hydroxystearic acids as peroxisomal proliferator-activated receptor agonists to boost the anti-ageing potential of retinoids in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 5 (10/2021)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 43, N° 5 (10/2021) . - p. 619-626 Titre : Effect of regioisomers of hydroxystearic acids as peroxisomal proliferator-activated receptor agonists to boost the anti-ageing potential of retinoids Type de document : document électronique Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 619-626 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acide hydroxystéarique Antiâge Collagène Dermo-cosmétologie Ingrédients cosmétiques Peau -- Physiologie Peau -- Soins et hygiène Protéomique La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia) Récepteur alpha activé par les proliférateurs péroxysomaux Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Introduction : We report on the in vitro and ex vivo effects of chiral (R)-10-hydroxystearic acid (10-HSA) compared with other mono-hydroxystearic acid regioisomers and stearic acid (SA) together with its benefit when combined with retinol. - Methods : Following treatment with hydroxystearic acids peroxisomal proliferator-activated receptor alpha (PPARα) activity was determined in a luciferase reporter gene assay, collagen type I was assessed in primary human dermal fibroblasts by immunohistochemistry, modification of the intracellular fibroblast collagen proteome was studied by mass-spectrometry-based proteomics and collagen type III was assessed by immunohistochemistry on human ex vivo skin. - Results : 10-HSA was the most effective PPARα agonist (15.7× induction; p < 0.001), followed by 9-HSA (10.1× induction) and then 12-HSA (4.9× induction) with 17-HSA (1.7× induction) being similar to the effects of stearic acid (1.8× induction). Collagen type I levels were increased in primary human fibroblasts by 2.12× and 1.56× for 10-HSA and 9-HSA, respectively, in vitro with the10-HSA being significant (p < 0.05), whereas 12-HSA and SA had no statistical effect over the untreated control. 10-HSA and 12-HSA modified the intracellular fibroblast collagen proteome slightly with significant increases in collagen alpha-1 (VI) and alpha-3 (VI) proteins but only 10-HSA increased levels of collagen alpha-2 (V), alpha-1 (III), alpha-1 (I) and alpha-2 (I) (all p < 0.05) with the increases being significantly different between 10-HSA and 12-HSA for collagen alpha-1 (I), collagen-3 (VI) and collagen alpha-2 (I) (p < 0.01). Collagen type III in ex vivo skin was increased +47% (p < 0.05) by 0.05% (1.7 mM) retinol, +70% (p < 0.01) by 0.01% (0.33 mM) 10-HSA and the combination increased levels by +240% (p < 0.01 for either ingredient). - Conclusion : Chiral (R)-10-HSA has been shown to be superior to 9, 12 and 17-HSA as a PPARα agonist. Moreover, 10-HSA stimulated collagen synthesis in monolayer fibroblast culture as assessed by proteomics and immunohistochemically. Furthermore, we also show the synergistic effects of 10-HSA with retinol on collagen III synthesis in skin explants. These results further highlight the efficacy of 10-HSA as a cosmetically acceptable PPARα agonist and anti-ageing ingredient. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Hydroxystearic acid variants - Experimental strategy - PPARα transactivation assay MEASUREMENT OF TOTAL CELLULAR COLLAGEN TYPE I CONTENTS IN NORMAL HUMAN FIBROBLASTS : Fibroblast collagen proteomics following treatment with 10-HSA and 12-HSA - Ex vivo skin sampling and type III collagen quantification - TABLE 1. Fold induction of PPARα by different SA variants tested at 1.7 µM - TABLE 2. Fold change of collagen proteins induced by 10-HSA and 12-HSA (5 µM) in primary fibroblast monolayer cultures determines by mass spectrometry proteomics DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12730 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1bAONGDLkyK9gsokBiR8F3UQbeLAuYydy/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36865 [article]

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Stabiliser naturellement des émulsions E/H pigmentées / Flora Bollon in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors série (12/2019)  

[article]  inEXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors série (12/2019) . - p. 264-267 Titre : Stabiliser naturellement des émulsions E/H pigmentées Type de document : texte imprimé Auteurs : Flora Bollon, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 264-267 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Acide hydroxystéarique Analyse sensorielle Emulsifiants Emulsions -- Emploi en cosmétologie Emulsions -- Stabilité Matières premières Pigments Polyglycérol Ricinoléique, Acide L'acide ricinoléique (acide 12-hydroxy-9-cis-octadécénoïque) est un acide gras oméga-9 hydroxylé. Environ 90 % du contenu en acides gras de l'huile de ricin est constitué de ricinoléine qui est le triglycéride de l'acide ricinoléique. La liaison hydroxyle lui confère des propriétés purgatives intenses et irritantes : il altère la muqueuse intestinale et provoque des pertes importantes en eau et en électrolytes. Il peut être obtenu industriellement par saponification de l’huile de ricin. Il contient une seule double liaison carbone-carbone, ce qui est insuffisant pour assurer la siccativité. L'acide sébacique est issu de la décomposition à haute température de l’acide ricinoléique. L'acide ricinélaïdique (acide 12-hydroxy-9-trans-octadécénoïque) est l'isomère trans de l'acide ricinoléique. (Wikipedia) Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Malgré l'intérêt de plus en pus fort des consommateurs pour le maquillage et le soin solaire naturels, les marques peinent à développer des produits efficaces et sensoriels. La faute à une offre en ingrédients toujours insuffisante, qui ne permet pas d'enrayer les problèmes de stabilité récurrents de ce type de formulation. Note de contenu : - La déstabilisation liée aux pigments - Les pigments au coeur de la création - La sélection des matières premières : Polyglycérol-6 (PG-6) - Acide 12hydroxystéarique (A2HSA) - Acide ricinoléique - Pas de compromis sur la performance - Fig. 1 : Représentation schématique de la structure principale d'Emulium Illustro - Fig. 2 : Evaluation sensorielle d'Emulium Illustro En ligne : https://drive.google.com/file/d/10zRUm-wfkFk-CZgxp2U-b_gjMYcNBtwG/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33337 [article]

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