Fixation covalente de divers enzymes sur films de collagène activés chimiquement. Propriétés comparées de l'aspartate amino transferase greffée et en solution / Raymond Coulet / 1973

Titre : Fixation covalente de divers enzymes sur films de collagène activés chimiquement. Propriétés comparées de l'aspartate amino transferase greffée et en solution Type de document : texte imprimé Auteurs : Raymond Coulet, Auteur Année de publication : 1973 Importance : 108 p. Présentation : ill. Format : 29 cm Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Collagène Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Tags : Greffage  Enzyme  Film  collagène Résumé : 1. LES ENZYMES FIXES SUR SUPPORT : Méthode de fixation - Conclusions générales concernant le choix des méthodes, des enzymes et des supports employés - Propriétés des enzymes fixese - Caractéristiques de l'AAT : Propriétés cinétiques et mécanisme réactionnel - Structure primaire / 2. MATERIEL ET METHODES : Obtention de filmsultrafins de collagène porteurs d'activité enzymatique - Détermination de l'activité des enzymes en solution ou fixes / II.1. Choix du support et de la méthode de couplage : Intérêt du collagène - Méthylation des films - Influence du tannage - Fixation d'enzymes sur des films de collagène fabriqués dans des conditions industrielle - Remarques générales convernant la détermination des activités enzymatiques de nos films / II.2. Propriétés comparées de l'AAT en solution et greffe sur films de collagène / II.3. Greffages deautres enzymes sur films de collagène fabriqués dans des conditions industrielles : Greffage de la GPT - Greffage de deux oxydoréductases - Greffage de deux phosphotransferases - Greffage de deux hydrolases - Activités comparées des enzymes greffés. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=1837

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Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
0240	TH/1973/COU	Thèse, mémoire, etc...	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

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