Accueil
Catégories
> Glucose oxydase
La glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.
La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie. Glucose oxydase
Commentaire :
La glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.
La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie. Voir aussi
|
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Etendre la recherche sur niveau(x) vers le bas
Oxygen scavenging polymer coating prepared by hydrophobic modification of glucose oxidase / Dana E. Wong in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 14, N° 2 (03/2017)
[article]
Titre : Oxygen scavenging polymer coating prepared by hydrophobic modification of glucose oxidase Type de document : texte imprimé Auteurs : Dana E. Wong, Auteur ; Stephanie M. Andler, Auteur ; Christina Lincoln, Auteur ; Julie M. Goddard, Auteur ; Joey N. Talbert, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 489–495 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Aliments -- Emballages -- Aspect sanitaire
Capteurs chimiques
Copolymère éthylène acétate de vinyle
Désoxygénation
Glucose oxydaseLa glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.
La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie.
Ions
RevêtementsIndex. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Trace oxygen in packaged foods, beverages, and pharmaceuticals can promote a range of oxidative degradation reactions and support microbial growth, ultimately impacting product quality and shelf-life. Oxygen scavenging active packaging systems have therefore been explored to control headspace oxygen content. Herein, we report on a hydrophobic ion pairing method to render glucose oxidase hydrophobic, and thus soluble in organic solvents. Hydrophobic modified glucose oxidase was blended with ethylene vinyl acetate and cast on the interior of glass vials to demonstrate potential as a commercially translatable coating method for enzyme immobilization. The resulting oxygen scavenging polymer coatings were topographically uniform and presented 0.553 μg/cm2 enzyme at the coating interface. The coatings effectively reduced headspace oxygen by 2% in a closed-vial system filled 50 vol% with citrate buffer, pH 3.5. Less than 25% protein migrated from the coating over an 8-week leaching study, with no detectable protein leached in the first 4 weeks. Hydrophobic ion pairing of glucose oxidase enabled a facile, high-throughput enzyme immobilization technique without use of complicated, time-consuming surface modification chemistries and reagents. Such oxygen scavenging polymer coatings can support controlling headspace oxygen in packaged goods, and thus retaining stability of oxygen-sensitive components such as colors, flavors, and nutrients. Note de contenu : - Characterization of glucose oxidase embedded polymer coatings
- Protein migration
- Oxygen scavenging capacity of glucose oxidase embedded polymer coatingsDOI : 10.1007/s11998-016-9865-6 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-016-9865-6.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=28163
in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 14, N° 2 (03/2017) . - p. 489–495[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18781 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The effect of glucose oxidase enzyme on wool fibres / Berrak Buket Avci in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)
[article]
Titre : The effect of glucose oxidase enzyme on wool fibres Type de document : texte imprimé Auteurs : Berrak Buket Avci, Auteur ; Gökhan Erkan, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 147-164 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment
Colorimétrie
Fibres textiles -- Analyse
Glucose oxydaseLa glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites.
La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie.
Jaunissement (défaut)
Laine
Résistance au lavage
Teinture -- Fibres textilesIndex. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : Glucose oxidase is a type of enzyme that converts glucose into hydrogen peroxide and gluconic acid by enzymatic reaction. Glucose oxidase is widely used in industry; however, in the textile industry, glucose oxidase has only received academic interest. Previously, wool was bleached by some reducing agents; however, currently in industry, hydrogen peroxide dominates the bleaching of wool fibres. In this study, the effect of glucose oxidase enzyme treatment on wool merino fibres and dyeability properties was investigated. Wool fibres were treated with glucose oxidase enzyme, after which the whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925 and ASTM E 313) were investigated. Scanning electron microscopy and scanning electron microscopy with energy dispersive X-ray spectroscopy were used to identify the morphological structure of wool fibres and their atomic content. The chemical damage caused by enzyme was investigated using a fluorescence and a light microscope, and the alkali solubility (ASTM D 1283) was determined. After enzymatic treatment, the wool fibres were dyed at a 2.0% concentration with reactive dyes. Dyeability (K/S) and CIELab values were assessed with a Minolta CM 3600 D spectrophotometer (D65, 10°). The washing fastness of wool fibres was investigated according to TS EN ISO 105-C06 (A1S). Note de contenu : - SEM and SEM-EDX
- Fluorescence and optical microscope images
- Alkali solubility
- Colorimetric measurements, whiteness and yellowness indices
- Washing fastness
- FTIR analyses
- Table 1 : Wool scouring process
- Table 2 : CIELab, whiteness index and yellowness index values for the first group of treated and/or dyed wool samples
- Table 3 : CIELab, whiteness index and yellowness index values for the second group of treated and/or dyed wool samples
- Table 4 : Washing fastness results for the first group of dyed wool samples
- Table 5 : Washing fastness results for the second group of dyed wool samplesDOI : https://doi.org/10.1111/cote.12658 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12658 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39527
in COLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 147-164[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24085 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible