Peroxidase-catalysed coloration of wool fabrics / Nalinee Netithammakorn in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 137, N° 2 (04/2021)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 137, N° 2 (04/2021) . - p. 93-107 Titre : Peroxidase-catalysed coloration of wool fabrics Type de document : texte imprimé Auteurs : Nalinee Netithammakorn, Auteur ; Edward Smith, Auteur ; Claire Lerpinière, Auteur ; Jinsong Shen, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 93-107 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalyse enzymatique Chimie textile Colorimétrie Essais (technologie) Laine Peroxydase Une peroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase comme en anglais1, est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme : AH2 + H2O2 → A + 2 H2O - ROOR' + donneur d'électron (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH. Les peroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les peroxydases décomposent notamment les composés peroxydes, toxiques. En chimie et biochimie, les peroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La peroxydase de raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais. Peroxyde d'hydrogène Le peroxyde d'hydrogène (H2O2), communément appelé eau oxygénée ou encore perhydrol (appellation industrielle), est un composé chimique liquide et visqueux, aux puissantes propriétés oxydantes (il est aussi réducteur). C'est donc un agent blanchissant efficace qui sert de désinfectant et (à haute concentration) d'oxydant ou monergol dans les fusées spatiales. Solidité de la couleur Teinture -- Fibres textiles Textiles et tissus -- Lavage Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : An enzyme-based textile coloration process using peroxidase (EC1.11.1.7) was investigated for its potential as an alternative to conventional textile dyeing processes, with the benefits of being low in energy use and non-damaging to fibres. The current study presents a process for the coloration of wool fabric using peroxidase oxidation of a range of different aromatic compounds in the presence of hydrogen peroxide. The results revealed that wool can be successfully dyed by peroxidase-catalysed coloration at temperatures as low as 30°C. By controlling the pH values and buffer systems during processing, a diverse colour palette was produced, depending on the small molecular aromatic compound used as the precursor. Colour fastness testing found that fastness to washing, rubbing and light properties achieved good to excellent ratings, with further improvement to wash fastness provided by a post-soaping wash. No fibre damage occurred due to peroxidase-catalysed coloration. This enzyme coloration process is a promising alternative to conventional wool dyeing processes with the advantage of effective dyeing at low temperatures, therefore having the potential of reducing energy consumption and preventing fibre damage. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Enzymatic dyeing of wool fabrics - Soaping wash for enzymatically dyed wool fabrics - Colour measurement - Scanning electron microscopy analysis - Tensile strength - Colour fastness of enzymatically dyed fabrics - RESULTS AND DISCUSSION : Effect of peroxidase and hydrogen peroxide on the enzymatic coloration of wool fabrics - Effect of processing time and temperature on the enzymatic coloration of wool fabrics - Effect of pH values on the enzymatic coloration of wool fabrics - Effect of different precursors on the peroxidase-catalysed coloration of wool fabrics - Effect of precursor concentration on the enzymatic coloration of wool fabrics - Colour fastness assessments - Peroxidase-catalysed coloration using binary precursors DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12510 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12510 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36070 [article]

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Peroxidase / Bernard Charles Saunders / Londres [Royaume-Uni] : Butterworths & Co (1964)

Titre : Peroxidase : The properties and uses of a versatile enzyme and of some related catalysts Type de document : texte imprimé Auteurs : Bernard Charles Saunders, Auteur ; Andrew Holmes-Siedle, Auteur ; Bernard Peter Stark, Auteur Editeur : Londres [Royaume-Uni] : Butterworths & Co Année de publication : 1964 Importance : X-271 p. Présentation : ill. Format : 23 cm Note générale : Index - Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Peroxydase Une peroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase comme en anglais1, est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme : AH2 + H2O2 → A + 2 H2O - ROOR' + donneur d'électron (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH. Les peroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les peroxydases décomposent notamment les composés peroxydes, toxiques. En chimie et biochimie, les peroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La peroxydase de raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais. Index. décimale : 547.75 Protéines. Classer ici les acides aminés, les enzymes Note de contenu : - 1. General survey - 2. Sources of peroxidase - 3. Puprification and isolation of peroxidase - 4. Properties of horseradish peroxidase - 5. Biological iron : Contributions to the problem from inorganic chemistry - 6. Kinetic spectroscopy of the peroxidases - I - 7. Kinetic spectroscopy of the peroxidases - II - 8. The spectra and function of the haemoproteins - 9. Catalase - 10. The inhibition of peroxidase - 11. Coupled oxidations involving peroxidase - 12. The detection of peroxidase - 13. Various peroxidase - 14. Miscellaneous aspects of peroxidase action - Appendix A : Table of known oxidation products obtained by the action of peroxidase systems on hydeogen donors - Appendix B. Atlas of haematin spectra Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34427

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Purification and characterization of a melanin biodegradation enzyme from Geotrichum sp. / B. S. Kim in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 38, N° 6 (12/2016)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 38, N° 6 (12/2016) . - p. 622-626 Titre : Purification and characterization of a melanin biodegradation enzyme from Geotrichum sp. Type de document : texte imprimé Auteurs : B. S. Kim, Auteur ; M. Blaghen, Auteur ; H.-S. Hong, Auteur ; K.-M. Lee, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 622-626 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biodégradation Geotrichum sp Manganèse Mélanine Peroxydase Une peroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase comme en anglais1, est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme : AH2 + H2O2 → A + 2 H2O - ROOR' + donneur d'électron (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH. Les peroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les peroxydases décomposent notamment les composés peroxydes, toxiques. En chimie et biochimie, les peroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La peroxydase de raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais. Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : La mélanine est un polymère phénolique noir ou brun, présent principalement dans la peau et les cheveux. Bien que la mélanine puisse être dégradée par certaines espèces microbiennes, la capacité de dégradation de la mélanine de Geotrichum sp. est inconnue. Le but de cette étude était de caractériser une enzyme de biodégradation de la mélanine de Geotrichum sp. Méthodes : Dans la présente étude, nous avons évalué l'activité de dégradation de la mélanine de Geotrichum sp. en comparaison avec les principales enzymes de dégradation de la mélanine, le manganèse peroxydase Mn-dépendante (MnP), la peroxydase non-manganèse dépendante, la lignine-peroxydase et une laccase. En outre, l'effet de plusieurs carbohydrates sur la dégradation de la mélanine par Geotrichum sp. était déterminé. L'enzyme MnP a été purifiée par précipitation au sulfate d'ammonium et chromatographie sur une colonne de Sephadex G-200, puis les conditions d'une activité enzymatique optimale ont été déterminées en ajustant le pH, la température et la concentration de Tween-80. Résultats : Par rapport aux enzymes ligninolytiques extracellulaires de Geotrichum sp, MnP a eu l'activité enzymatique lignolytique la plus élevée; et l'activité enzymatique la plus élevée a été observée en présence de glucose. L'enzyme finale purifiée MnP présentait 6 U mL−1 d'activité et possède un poids moléculaire de 54.2 kDa. L'activité enzymatique était la plus élevée à un pH de 4.5 et de 25 à 35°C en l'absence de Tween-80. Conclusion : Ces résultats indiquent le potentiel de MnP purifiée à partir de Geotrichum sp. en tant qu'agent éclaircissant la peau dans l'industrie cosmétique. Note de contenu : - Isolation of geotrichum sp - Melanin extraction from humain hair - Melanin decolorization by Geotrichum sp. isolated from dye wastewater - Lighinolytic enzyme assays - Determination of the rate of melanin decolourization by Geotrichum sp - Purification of manganese peroxidase from Geotrichum sp - Determination of the molecular weight of MnP - Enzyme characterization DOI : 10.1111/ics.12337 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12337 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27542 [article]

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