[article]
| Titre : |
Xylanase-assisted fibre opening - A sustainable approach to stingray leather production |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
R. Karthikeyan, Auteur ; Zerihun Teshome, Auteur ; Genet Teka, Auteur ; Biniyam Solomon, Auteur ; Tamrat Tesfaye, Auteur |
| Année de publication : |
2024 |
| Article en page(s) : |
p. 147-155 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Chaux Sulfurée
Dépigmentation de la peau
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
GaluchatLe galuchat (1755 galucha, de Jean-Claude Galluchat, nom de l'inventeur, mort en 1774) est un cuir de poisson cartilagineux (de raie ou de requin) utilisé depuis longtemps en ébénisterie, gainerie, et plus récemment en maroquinerie.
À mi-chemin entre le cuir et le minéral, le galuchat est recouvert de perles de silice donc difficile à tanner. Il présente différents aspects : granuleux et brillant, ou bien poncé : dans ce cas, il est lisse et laisse apparaître une surface cloisonnée de petites cellules.
Ouverture des fibres (cuirs et peaux)
Peau -- Histologie
Pollution -- Mesure
Stabilité thermique
Xylanase
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| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
The unique and distinctive texture of stingray skin is largely attributed to dermal denticles. These structures not only enhance the skin's uniqueness but also contribute to its remarkable hardness and toughness, qualities that persist even after traditional lime-sulfide fibre-opening treatments. However, conventional beamhouse operations, utilizing sulphide for dehairing and liming for fibre disaggregation, face global environmental and health criticism due to their significant pollution impact. Sulphide, a toxic chemical, increases the chemical oxygen demand load in effluents from hair decomposition, while lime usage, constituting approximately 10% of the raw skins' weight, results in substantial sludge production and disposal challenges. In response, this study explores the use of the enzyme xylanase for the depigmentation and disaggregation of the layered fibre structure in stingray skin. Following soaking, a 3% xylanase enzyme solution was applied, followed by pickling and chrome tanning. We assessed the structural and physical properties of the treated leathers and evaluated the pollution load parameters of the xylanase-assisted fibre-opening process. A comparative analysis with the traditional lime-sulphide process was conducted to evaluate the efficacy and environmental impact of the xylanase method. The results of this comparison are detailed herein, highlighting the potential of xylanase as a sustainable alternative in stingray leather processing. |
| Note de contenu : |
- EXPERIMENTAL SECTION : Materials - Xylanase assisted depigmentation and fibre opening method - Conventional lime sulphide process - Determination of thermal stability by Differential Scanning Calorimetry (DSC) - Histological studies - Scanning Electron Microscopy (SEM) analysis - Histological studies with Alcian blue - Pollution load measurement - Post tanning - Physical testing
- RESULTS AND DISCUSSION : Effect of xylanase on fibre opening : Histological evaluation with Van Gieson stain - Effect of xylanase on fibre opening : SEM studies - Effect of xylanase on glycosaminoglycans - Xylanase treated leather : Thermal stability insights from DSC analysis - Pollution analysis : Xylanase vs. Lime sulphide fibre opening - Physical characteristics of xylanase treated stingray leather
- Table 1 : Post tanning procedures for stingray leathers
- Table 2 : Comparative pollution load analysis of xylanase-based and lime sulphide fibre opening methods
- Table 3 : Physical properties of stingray crust leathers |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41141 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 108, N° 3 (05-06/2024) . - p. 147-155
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheLe galuchat / Dourdan : Editions Vial (2016)
A new depigmentation and fiber opening method for the conversion of stingray skins into leathers in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 1 (01/2011)
