Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 1 (01-02/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 1 (01-02/2013) . - p. 11-17 Titre : Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid Type de document : texte imprimé Auteurs : Xia Chunchun, Auteur ; Liu Shiyong, Auteur ; Chen Yi, Auteur ; Haojun Fan, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 11-17 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Collagène Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Liquides ioniques Protéines -- solubilité solvants Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A new and highly efficient direct solvent, 1-butyl-3-methylimidazolium chloride ([BMIM]CI) was synthesized and used to dissolve three kinds of protein,gelatin, casein and skin collagen. The difference in solubility of three kinds of protein in [BMIM]CI was investigated. The result indicates that all proteins can be dissolved in the [BMIM]CI and the solubility is related to the temperature, high temperature is beneficial for improving the solubility. With the increase of concentration, the viscosity tends to increase. FTIR, XRD, TG were employed to characterize the structure and property changes of protein before and after dissolution, the results reveal that the chemical structure and thermal stability of proteins show almost no changes except for an obvious decrease of crystallinity of collagen, no chemical degradation can be observed which reveals that the dissolving process of protein in ionic liquid is purely physical process rather than a chemical one. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Synthesis of [BMIM]CI - The dissolution of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI in different mass fraction - Preparation of regenerated protein - STRUCTURE AND PROPERTIES OF PROTEIN : FTIR - X-rai diffraction (XRD) - TGA - RESULTS AND DISCUSSION : The solubility of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI solution - FTIR spectra of protein - X-ray spectra of protein - The gel effect of different protein solution - TG spectra of protein - The possible dissolution mechanism of protein En ligne : https://drive.google.com/file/d/1WPXaLp0Xj8WvwTiEbm-wCbg1nUdqEMtX/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17448 [article]

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Effect of carboxyl group content of collagen on chromium absorption / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 95, N° 3 (05-06/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 95, N° 3 (05-06/2011) . - p. 104-108 Titre : Effect of carboxyl group content of collagen on chromium absorption Type de document : texte imprimé Auteurs : Xia Chunchun, Auteur ; Zhaoyang Luo, Auteur ; Haojun Fan, Auteur ; Chen Xin, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 104-108 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chloroacétique, Acide Chrome trivalent -- Absorption Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Groupement carboxyle Méthanol Potentiel zeta Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Gelatin is used as a model for collagen, chloroacetic acid is a good candidate as a modification agent to introduce additional carboxyl groups with methanol being used as a termination agent to block carboxyl groups - usine these parameters, we investigated the effect of the carboxyl group content of collagen on the chromium(III) absorption. When gelatin is modified with chloroacetic acid or methanol, the Zeta potential decreases from 4.8 to 2.8 for the former and increases from 4.8 to 6.2 for the latter also, the total organic carbon (TOC) contents increase by 9 % and 12 %, respectively. Studies on chromium(III absorption reveals that hide powders modified in the same way show quite different chromium(III) absorption capacity, for the carboxyl-group-added samples the maximum absorption capacity of chromium (III) (A max) increased from 42.44 mg/g (Cr3+/collagen) at 40°C at pH=4. The carboxyl groups, the A max decreased from 42.44 mg/g to 16/34 mg/g under the same conditions. Further study indicates that the action of blocking carboxyl-groups or adding carboxyl groups only changes the chromium absorption capacity and does not change the traditional chromium tanning mechanism, the effects of pH value, temperature and time on the chromium absorption process are still as the same as for the traditional chromium tannage. Note de contenu : EXPERIMENTAL PROCEDURES - Material and instruments - Modification of gelatin - The changes of zeta potential and TOC of gelatin before and after modification - Coordination between modified gelatin and chromium(III) - A max of modified and unmodified hide powder RESULTS AND DISCUSSION : - FTIR spectra of modified/un-modified gelatin - The changes of Zeta potential and TOC of gelatin before and after modification - Denaturing temperature of hide powders - Coordination reaction between modified gelatin and chromium - Effects of carboxyl content on the absorption of chromium(III) En ligne : https://drive.google.com/file/d/17q8-kQf61plAN6lesEDHsb1CldSk_qao/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=11878 [article]

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The biodegradabilities of rape oil-based fatliquors prepared from different methods / Zhaoyang Luo in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CV, N° 4 (04/2010)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CV, N° 4 (04/2010) . - p. 121-128 Titre : The biodegradabilities of rape oil-based fatliquors prepared from different methods Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhaoyang Luo, Auteur ; Jian Yao, Auteur ; Haojun Fan, Auteur ; Xia Chunchun, Auteur ; Shanshan Wang, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 121-128 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biodégradation Huile de colza Produits de nourriture du cuir Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Rape oil-based fatliquors were prepared from different methods such as sulfated, sulfonated, oxidized-sulphited, phosphated or copolymerization and their biodegradabilities were investigated by evaluations of the respirations, BOD5/COD values and COD, TOC removal ratios. The results indicate that the BOD5/COD values and the COD, TOC removal ratio of all products are higher than 0.45 and 85 %, respectively, showing a biodegradability order of phosphate>sulfonated>oxidized-sulphited>sulfated>copolymeric and biodegradable characteristics. Further study indicates that the difference in the biodegradability is closely related to the content of double bonds and hydroxyl groups in resultant fatliquors for different modification methods ; the one which consumes the double bonds or hydroxyl groups will decrease its biodegradability, whilst others which do not consume the double bonds or hydroxyl groups will impart the product better biodegradability. Note de contenu : - EXPERIMENTS : Materials - Preparation of rape oil-based fatliquors - Characterizations - RESULTS AND DISCUSSION : Relationships among the respiration BOD5/COD value, COD, TOC removal ratios and biodegradation - The influence of modification methods on the active groups of fatliquors - The biodegradabilities of rape oil-based fatliquors En ligne : https://drive.google.com/file/d/1UwLRlV8KkI3BFtX3dtr05_wUW1XUULxk/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=21997 [article]

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