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Les lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
Lipases
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Les lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
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Characterization on biodegradation of enzymatically synthesized polylactic acid by using alkaline protease and lipase / Didem Omay in INTERNATIONAL POLYMER PROCESSING, Vol. XXIX, N° 2 (05/2014)
[article]
Titre : Characterization on biodegradation of enzymatically synthesized polylactic acid by using alkaline protease and lipase Type de document : texte imprimé Auteurs : Didem Omay, Auteur ; Y. Güvenilir, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : p. 221-236 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Enzymes fongiques
LipasesLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
Peptidases
Polylactique, AcideL'acide polylactique (anglais : polylactic acid, abrégé en PLA) est un polymère entièrement biodégradable utilisé dans l'alimentation pour l'emballage des œufs et plus récemment pour remplacer les sacs et cabas en plastiques jusqu'ici distribués dans les commerces. Il est utilisé également en chirurgie où les sutures sont réalisées avec des polymères biodégradables qui sont décomposés par réaction avec l’eau ou sous l’action d’enzymes. Il est également utilisé pour les nouveaux essais de stent biodégradable.
Le PLA peut-être obtenu à partir d'amidon de maïs, ce qui en fait la première alternative naturelle au polyéthylène (le terme de bioplastique est utilisé). En effet, l'acide polylactique est un produit résultant de la fermentation des sucres ou de l'amidon sous l'effet de bactéries synthétisant l'acide lactique. Dans un second temps, l'acide lactique est polymérisé par un nouveau procédé de fermentation, pour devenir de l'acide polylactique.
Ce procédé conduit à des polymères avec des masses molaires relativement basses. Afin de produire un acide polylactique avec des masses molaires plus élevées, l'acide polylactique produit par condensation de l'acide lactique est dépolymérisé, produisant du lactide, qui est à son tour polymérisé par ouverture de cycle.
Le PLA est donc l’un de ces polymères, dans lequel les longues molécules filiformes sont construites par la réaction d’un groupement acide et d’une molécule d’acide lactique sur le groupement hydroxyle d’une autre pour donner une jonction ester. Dans le corps, la réaction se fait en sens inverse et l’acide lactique ainsi libéré est incorporé dans le processus métabolique normal. On obtient un polymère plus résistant en utilisant l'acide glycolique, soit seul, soit combiné à l’acide lactique.
Polymères -- Biodégradation
Polymères -- SynthèseIndex. décimale : 668.9 Polymères Résumé : Biodegradation is the degradation process of organic substances via catabolic reactions that usually takes place in the presence of microorganisms and enzymes. In the present study, the enzymatic degradation of PLA was investigated by protease DSM and candida rugosa lipase enzymes. When the molecular weight loss in the degradation processes using protease DSM and candida rugosa lipase was examined, there was a 23?% reduction after 90 days for protease DSM, and 28?% reduction after 50 days for candida rugosa lipase. In addition, FT-IR, TGA, XRD and SEM analyses demonstrated significant changes in the characteristic, morphological and thermal structures of PLA during the enzymatic degradation processes. Note de contenu : - Materials
- Enzymatic polymerization of lactide
- Preparation of enzymatically synthesized PLA films for the biodegradation process
- Biodegradation of enzymatically synthesized polylactic acid using protease DSM and candida rugosa lipase enzymes
- Characterization of biodegraded enzymatically synthesized PLA
- Biodegradation of enzymatically synthesized polylactic acid using protease DSM enzyme
- Biodegradation of enzymatically synthesized polylactic acid using candida rugosa enzymeDOI : 10.3139/217.2835 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1ul1SVcmfIjCjl_Qjvcs54K8vMHrAU5ld/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=21316
in INTERNATIONAL POLYMER PROCESSING > Vol. XXIX, N° 2 (05/2014) . - p. 221-236[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 16222 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible High-efficiency bio-degreasing technology for leather making - Characterization of catalytic hydrolysis properties of lipases towards fats based on greasy skin powder substrate / Yongkang Luo in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 11 (11/2019)
[article]
Titre : High-efficiency bio-degreasing technology for leather making - Characterization of catalytic hydrolysis properties of lipases towards fats based on greasy skin powder substrate Type de document : texte imprimé Auteurs : Yongkang Luo, Auteur ; Shan Li, Auteur ; Shencai Pan, Auteur ; Chunxian Zhang, Auteur ; Cai Huang, Auteur ; Biyu Peng, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 429-439 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Catalyse
Cuirs et peaux -- Dégraissage
Cuirs et peaux de porcs
Hydrolyse
LipasesLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
Poudre de peauxIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Bio-degreasing technology based on the use of lipases has attracted more attention in the leather industry. Although lipases have been applied in leather making in the past, the previously reported lipase degreasing ratio is still not very high, i.e. less than 60%. In order to correctly understand the mechanism of lipase degreasing and to choose lipases and optimize the degreasing process for achieving efficient degreasing, a novel method of evaluating the catalytic hydrolysis properties of lipases towards skin fats based on a greasy skin powder substrate in an aqueous medium was established. This simulated the actual leather degreasing process and detected the amount of fatty acids produced. The special substrate was prepared; the determination conditions were optimized; then the performances of several typical lipases were evaluated. The results revealed that the lipase performances determined by the novel method were quite different from the standard method using emulsified olive oil substrate. There was a strong product-inhibition characteristic in the catalytic hydrolysis reaction of lipase, and the inhibition concentration of fatty acids varied with the lipase type, thus the maximum hydrolysis ratio of fats was only 67%. The lipases exhibited “super-activity” at pH around 9.5. This occurred because the fatty acids produced transformed into soluble soaps, thus the product-inhibition was weakened. According to the above results, a two-step lipase processing was made, i.e., beginning at pH 7.5 then 9.5. The hydrolysis ratio of fats rose to 82.57% from 46.23%, and the degreasing ratio increased from 50.78% to 89.68%. The new method with better repeatability can be used as a tool to correctly select lipases and optimize process parameters for lipase degreasing. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Preparation of the pigskin powder substrate rich in grease - Determination of lipase activity based on the prepared greasy skin powder substrate - Optimization of the method to terminate enzyme reaction - Water washing method - Hot drying method - Ethanol termination method - Acidification method - Acidification and water washing method - Absorption of fatty acids by pigskin powder after acidification - Extraction ratio of absorbed fatty acids by dichloromethane - Determination of lipase activity with the standard method - Evaluation of catalytic hydrolysis properties of some lipases towards fats in greasy skin powder - High-efficiency catalytic hydrolysis of fats by lipase and degreasing effect
- RESULTS AND DISCUSSION : Main parameters of the prepared greasy pigskin powder substrate - Optimization of the method to terminate lipase reaction - Impact of acidification on the absorption of fatty acids by pigskin powder - Extraction ratio of fatty acid by dichloromethane - Comparison of the measuring result of lipase activity between the novel and standard methods - Impact of lipase concentration on lipolytic activities of lipases - Impact of reaction time on lipolytic activity of lipases - Effect of temperature on lipolytic hydrolysis of lipaseEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Db6VxRnqj3vXDlsp1w3HSE05ySOJRZs3/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33255
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 11 (11/2019) . - p. 429-439[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21341 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Inhibiting lipolytic haloarchaeal damage on brine cured hide with halocin producer strains / Meral Birbir in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 91, N° 2 (03-04/2007)
[article]
Titre : Inhibiting lipolytic haloarchaeal damage on brine cured hide with halocin producer strains Type de document : texte imprimé Auteurs : Meral Birbir, Auteur ; S. Erylmaz, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 69-72 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bactériocines Les bactériocines sont une famille de peptides ou protéines synthétisés naturellement par certaines bactéries. Une bactériocine consiste généralement en un composé protéique de 20 à 60 acides aminés.
Les bactériocines ne sont pas des antibiotiques mais elles possèdent des propriétés antibiotiques :
- Elles peuvent être bactériocides, c'est-à-dire éliminer certains micro-organismes.
- Elles peuvent être bactériostatiques, c'est-à-dire inhiber la croissance de certains micro-organismes.
Cuirs et peaux -- Conservation
Inhibition microbienne
LipasesLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
LipolyseIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The Kaldırım and Kayacık Salterns of Tuz Lake in Central Anatolia are the main salt sources of Turkey. 55% of the salt requirements of Turkey is supplied from these salterns. 492 000 and 620 000 tons of salt were produced from Kaldırım and Kayacık Salterns in 2004, respectively. Crude salt extracted from these salt sources is commonly used in hide preservation. Lipolytic extremely halophilic Archaea found in the salt may reduce hide quality. Therefore, a microbial survey was conducted to examine lipolytic activities of the strains isolated from Kaldırım and Kayacık Salterns and determine whether or not halocins which were produced by the strains of Kaldırım and Kayacık Salterns may be used to inhibit lipolytic haloarchaeal strains in brine solutions. The levels of lipase producer strains in the both salterns was found to be almost similar. 39% of Kaldırım Saltern’s strains and 43% of Kayacık Saltern’s strains produced lipase. 89% of Kaldırım Saltern’s strains and 29% of Kayacık Saltern’s strains produced halocins effective against each other. It was found that lipase negative halocin producers of both Kaldırım and Kayacık Salterns were able to inhibit lipase positive strains in these salterns.
Hence, it is recommended that lipase negative halocin producers or their halocin extracts may be used in preventing the haloarchaeal deterioration that can occur during brine curing of hides when using crude salt from whatever source.Note de contenu : - Growth conditions of extremely halophilic strains
- Lipase activity
- Halocin activity
- Table 1 : Lipase activities and sensitivities of Kaldırım Saltern strains against Kaldırım Saltern halocin producers
- Table 2 : Lipase activities and sensitivities of Kayacık Saltern strains against Kayacık Saltern halocin producersEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Vt2v6Xm7xD0XM_JcJjeaNYf6-EoS025q/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39036
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 91, N° 2 (03-04/2007) . - p. 69-72[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Microscopy methods to study fat cells - Part 2 : Study of the interaction of ovine cutaneous adipocytes with lipase enzymes using microscopy / V. L. Addy in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 85, N° 2 (03-04/2001)
[article]
Titre : Microscopy methods to study fat cells - Part 2 : Study of the interaction of ovine cutaneous adipocytes with lipase enzymes using microscopy Type de document : texte imprimé Auteurs : V. L. Addy, Auteur ; Anthony D. Covington, Auteur ; D. A. Langridge, Auteur ; A. Watts, Auteur Année de publication : 2001 Article en page(s) : p. 52-65 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Adipocytes
Analyse morphologique
Cuirs et peaux -- Analyse
Cuirs et peaux de moutons
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Histochimie
LipasesLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
Microscopie
Structure cellulaire (biologie)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In Part 1 of this series, a range of microscopy techniques used to study the morphology of the fat cell substrate was described, with a view to developing a better understanding of the degreasing process. This paper discusses how these techniques have been used to study the interaction between the ovine adipocyte substrate with lipid hydrolases. Microscopy has revealed that, under alkaline conditions, the triacylglycerol lipase is able to penetrate the fat cell to effect hydrolysis which is calcium dependent. A striking consequence of this reaction is the morphological changes associated with the adipocyte plasma membrane. These structural changes are thought to be due to the contraction of the plasma membrane, caused by the depletion of the intracellular lipid.
The effect of PLA, hydrolysis on the adipocyte substrate is significant, but mechanistically different to that seen with the triacylglycerol lipase. The deformation of the cell is targeted rather than pervasive, which implies that the phospholipids within the plasma membrane are being hydrolysed. causing pitting and localized deformation of the membrane.
These studies demonstrate that gross cellular changes are associated with the hydrolysis of ovine cutaneous adipocyte derived lipid. This is important evidence to suggest that lipid hydrolases can be used to target and hydrolyse ovine storage lipid.Note de contenu : - EXPERIMENTAL DETAILS : Cryo-scanning electron in microscopy - Transmission electron microscopy - Freeze fracture microscopy - Laser scanning confocal in microscopv - Phospholipase studies
- RESULTS : Study of the interaction of the lipase enzyme with the adipocyte substrate - 1-Histochemical labelling of free fatty acids - Cryo—scanning electron microscopy studies - Transmission electron microscopy studies - Freeze fracture microscopy studies - Confocal scanning microscopy - Phospholipase studies
- Table 1 : Adipocyle cellular structure and histochemical observations for the experimental conditions
- Table 2 : Adipocyte morphology after treating with lead ions to stain the fatty acidsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1wiW1JrOwLWuHDFpsZwszHJaA9KwKPMSx/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40413
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 85, N° 2 (03-04/2001) . - p. 52-65[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Optimization of the aqueous degrasing process with enzymes ant its influence on reducing the contaminant load in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 84, N° 4 (07-08/2000)
[article]
Titre : Optimization of the aqueous degrasing process with enzymes ant its influence on reducing the contaminant load Type de document : texte imprimé Année de publication : 2000 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Alcools gras
AldéhydesUn aldéhyde est un composé organique, faisant partie de la famille des composés carbonylés, dont l'un des atomes de carbone primaire (relié au plus à 1 atome de carbone) de la chaîne carbonée porte un groupement carbonyle.
L'aldéhyde le plus simple est le formaldéhyde (ou méthanal), aussi appelé formol lorsqu'il est en solution aqueuse.
Un aldéhyde dérive formellement d'un alcool primaire (oxydation) dont le groupement hydroxyde -OH est en bout de chaîne et se forme suite à l'enlèvement de deux atomes H d'où le nom "alcool déshydrogéné" ou aldéhyde.
AluminiumL'aluminium est un élément chimique, de symbole Al et de numéro atomique 13. C’est un métal pauvre, malléable, de couleur argent, qui est remarquable pour sa résistance à l’oxydation13 et sa faible densité. C'est le métal le plus abondant de l'écorce terrestre et le troisième élément le plus abondant après l'oxygène et le silicium ; il représente en moyenne 8 % de la masse des matériaux de la surface solide de notre planète. L'aluminium est trop réactif pour exister à l'état natif dans le milieu naturel : on le trouve au contraire sous forme combinée dans plus de 270 minéraux différents, son minerai principal étant la bauxite, où il est présent sous forme d’oxyde hydraté dont on extrait l’alumine. Il peut aussi être extrait de la néphéline, de la leucite, de la sillimanite, de l'andalousite et de la muscovite.
L'aluminium métallique est très oxydable, mais est immédiatement passivé par une fine couche d'alumine Al2O3 imperméable de quelques micromètres d'épaisseur qui protège la masse métallique de la corrosion. On parle de protection cinétique, par opposition à une protection thermodynamique, car l’aluminium reste en tout état de cause très sensible à l'oxydation. Cette résistance à la corrosion et sa remarquable légèreté en ont fait un matériau très utilisé industriellement.
L'aluminium est un produit industriel important, sous forme pure ou alliée, notamment dans l'aéronautique, les transports et la construction. Sa nature réactive en fait également un catalyseur et un additif dans l'industrie chimique ; il est ainsi utilisé pour accroître la puissance explosive du nitrate d'ammonium.
Cuirs et peaux -- Dégraissage
Cuirs et peaux de moutons
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
LipasesLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de triglycéride en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases.
Peptidases
PicklageLe picklage consiste à faire absorber à la peau en tripe une quantité importante d'acide, en présence de sel neutre (NaCl) pour réprimer le gonflement que provoquerait l'acidité du milieu.
Prétannage
SurfactantsIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this work, a degreasing process using an ethoxylated fatty alcohol has been applied to pickled English domestic sheepskins.
A standard substrate has been used to determine the best degreasing conditions as a function of pH, surfactant offer, degreasing time and treatment with lipases which are active at neutral pH.
Once determined, the degreasing conditions have been applied to whole skins. The influence of adding acid proteases and acid lipases during the pickle process and that of adding neutral lipases during the degreasing treatment has been studied. Given that, the higher the degreasing effectiveness, the higher the COD values of the degreasing effluents, the surfactant offer has been optimized to improve degreasing effectiveness with as little pollution as possible. The effect of the addition of enzymes on degreasing effectiveness has been compared to that produced by implementing degreasing processes with a pre-tanning operation.
An aqueous degreasing process with enzyme addition for wooled English domestic sheepskins for 'double face' leather articles is recommended.Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Application on standard substrate (s.s.) - Residual fat analysis - Surfactant employed -
- RESULTS AND DISCUSSION : Application on standard substrate - Application on whole - Optimization of the ethoxylated fatty alcohol offer - Degreasing processes with pre-tanning operation - Industrial applications. Double face degreasing
- Appendix—Chemicals applied
- Table 1 : Enzyme processes
- Table 2 : Reference pickle applied to skin n. 1
- Table 3 : Standard degreasing process
- Table 4 : Aluminium pretanning and degreasing
- Table 5 : Aldehyde pretanning and degreasing
- Table 6 : Double face degreasing/bating processEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1VM_dLvozZMpzhVRl6G-hx88_09VG-Q33/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41001
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 84, N° 4 (07-08/2000)[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Rebalancing the excessive sebum production in the scalp / Irene Montano in SOFW JOURNAL, Vol. 146, N° 5 (05/2020)
PermalinkUse of lipoprotein lipase in the improvement of some properties of wool fabrics in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 126, N° 5 (2011)
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