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Affinity for collagen of chromium complexes separated from masked chrome solutions / K. Takenouchi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 76, N° 6 (11-12/1992)
[article]
Titre : Affinity for collagen of chromium complexes separated from masked chrome solutions Type de document : texte imprimé Auteurs : K. Takenouchi, Auteur ; K. Kondo, Auteur ; F. Nakamura, Auteur Année de publication : 1992 Article en page(s) : p. 201-204 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : A hexaaquochromium solution was masked with formate, acetate, and oxalate. The masked chromium complexes were separated by ion exchange chromatography. Hide powder was tanned with the masked chromium complexes. The affinity of the masked chromium complexes for collagen varied with each individual complex. Among various kinds of masked chromium complexes, formatochromium complexes with a charge corresponding to +3 had the highest affinity for collagen at high pH and formatochromium complexes with a charge corresponding to +2 were second in affinity. Acetochromium complexes with a charge corresponding to +3 followed these complexes. Noncationic acetate-and oxalato- chromium complexes had low affinity. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1tG1-oU5lQ4B82Er9DdBVt1rPdjCWM0MS/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12807
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 76, N° 6 (11-12/1992) . - p. 201-204[article]Réservation
Réserver ce documentChanges in the chromium complex composition of masked chrome solutions during tannage and affinity of various chromium complexes for collagen / K. Takenouchi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 75 (Année 1991)
[article]
Titre : Changes in the chromium complex composition of masked chrome solutions during tannage and affinity of various chromium complexes for collagen Type de document : texte imprimé Auteurs : K. Takenouchi, Auteur ; K. Kondo, Auteur ; F. Nakamura, Auteur Année de publication : 1991 Article en page(s) : p. 190-196 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Masked chromium solutions contain a great variety of different complexes which are able to combine selectively with collagen. The changes in the composition of such solutions has been investigated by ion-exchange chromatography. Amongst the formato and acetatochromium complexes, complexes with charges corresponding to +2 and +3 had high affinity for collagen at high pH. Compared with the acetatochromium complexes, formatochromium complexes had considerably higher affinity. Oxalatochromium complexes corresponding to monooxalatochromium had affinities similar to that of the acetatochromium complexes. Anionic acetato and oxalatochromate complexes had very low affinity. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1AevKJrQexHad-qJ2bQK62UxQYiwSG2Uy/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=8692
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 75 (Année 1991) . - p. 190-196[article]Réservation
Réserver ce documentEffect of masked chromium complexes on thermal stability of collagen / K. Takenouchi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 79, N° 6 (11-12/1995)
[article]
Titre : Effect of masked chromium complexes on thermal stability of collagen Type de document : texte imprimé Auteurs : K. Takenouchi, Auteur ; K. Kondo, Auteur ; F. Nakamura, Auteur Année de publication : 1995 Article en page(s) : p. 188-194 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Hide power was tanned with various kinds of masked chromium chloride solutions and components separated from the masked chrome solutions. The thermal stability of the tanned hide powders was studied by DSC. The thermal stability varied with the kind and amount of chromium complexes fixed by hide powder. Formato and actetatochromium complexes with charges corresponding to + 2 and + 3 had a much greater effect on the thermal stability. Cationic oxalatochromium complexes also had a considerable effect, but anionic oxalatochromate complexes had little effect. En ligne : https://drive.google.com/file/d/14o5f8_NRMb6zeELBKeu6d3cWZGoBqvn7/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=8199
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 79, N° 6 (11-12/1995) . - p. 188-194[article]Réservation
Réserver ce documentHigh-strength PET fibers produced by conjugated melt spinning and laser drawing / K. Nakata in INTERNATIONAL POLYMER PROCESSING, Vol. XXVII, N° 3 (07/2012)
[article]
Titre : High-strength PET fibers produced by conjugated melt spinning and laser drawing Type de document : texte imprimé Auteurs : K. Nakata, Auteur ; F. Nakamura, Auteur ; Y. Ohkoshi, Auteur ; Y. Gotoh, Auteur ; M. Nagura, Auteur ; A. Hamano, Auteur ; S. Takada, Auteur ; Takeshi Kikutani, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 386-391 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Fibres textiles -- Propriétés mécaniques
Fibres textiles synthétiques
Filature
Frittage laser
Polyéthylène téréphtalateIndex. décimale : 668.9 Polymères Résumé : The mechanical properties of conjugated-spun and laser drawn poly(ethylene terephthalate) (PET) fibers were investigated. The as-spun fibers used for the laser drawing were made by conjugated melt spinning with the copolymer of p-hydroxybenzoicacid and 2-hydroxy-6-naphthoicacid or polystyrene. The PET fibers prepared by conjugated spinning could be laser drawn to higher draw ratios under lower drawing stresses. The drawn fiber could be re-drawn up to a higher total draw ratio. Thus, a PET fiber having a tensile strength of 1.14 N/tex could be produced. DOI : 10.3139/217.2573 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1KbHVwS8W9OJD0i0OtOzSsXpSiu88jshm/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15585
in INTERNATIONAL POLYMER PROCESSING > Vol. XXVII, N° 3 (07/2012) . - p. 386-391[article]Réservation
Réserver ce documentPhysiological and cell biological properties in vitro of collagen isolated from calf limed splits / G. I. Ly in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 88, N° 2 (03-04/2004)
[article]
Titre : Physiological and cell biological properties in vitro of collagen isolated from calf limed splits Type de document : texte imprimé Auteurs : G. I. Ly, Auteur ; Shigeharu Fukunaga, Auteur ; K. Takenouchi, Auteur ; F. Nakamura, Auteur Année de publication : 2004 Article en page(s) : p. 66-71 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cellules -- Adhésivité
Cellules -- Prolifération
CollagénasesLes collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
Collagène -- Analyse
Collagène -- Solubilité
Cuirs et peaux de veaux
Fibrilles de collagèneLa fibrille de collagène est une structure constituée d'un assemblage de fibres de tropocollagène (assemblage de 3 protéines de collagène alpha (alpha 1 - alpha 1 - alpha 2) en une hélice droite.
KératinocytesLes kératinocytes sont des cellules constituant 90 % de la couche superficielle de la peau (épiderme) et des phanères (ongles, cheveux, poils, plumes, écailles). Ils synthétisent la kératine (kératinisation), une protéine fibreuse et insoluble dans l'eau, qui assure à la peau sa propriété d'imperméabilité et de protection extérieure.
L'épiderme est divisé en 4 couches basées sur la morphologie des kératinocytes (de l'intérieur vers l'extérieur) :
1. stratum germinativum (couche basale à la jonction avec le derme)
2. stratum spinosum
3. stratum granulosum
4. stratum lucidum
5. stratum corneum
Les kératinocytes passent progressivement de la couche basale vers les couches supérieures par différenciation cellulaire jusqu'au stratum corneum ou ils forment une couche de cellules mortes nommées squames, par apoptose. Cette couche constitue une barrière de protection et réduit la perte d'eau de l'organisme.
Les kératinocytes sont en perpétuel renouvellement. Ils mettent environ 1 mois pour aller de la couche basale au stratum corneum mais ce processus peut être accéléré en cas d'hyperprolifération de kératinocyte (psoriasis).
Systèmes auto-assemblésIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Experiments on self-assembly, susceptibility to collagenase degradation and activity for cell adhesion were carried out to determine the differences between collagen isolated from calf limed splits with acetic acid, alkali or pepsin treatment and commercial type I collagen produced from fresh bovine skins with acetic acid. Self-assembly was observed in all collagen solutions; however, fibril formation of acetic acid-treated collagen and pepsin-treated collagen was observed at neutral pH, as was that of commercial type I collagen whereas, alkali-treated collagen lost its ability of assembly at neutral pH but was able to form fibrils under acidic conditions. Scanning electron microscopy showed that the assembled fibrils from acetic acid-treated collagen had a major fibrous and minor membranous structure similar to that of commercial type I collagen but that reconstructed fibrils from pepsin-treated collagen were more rectilinear and evenly dispersed than were those of other collagens. Analysis by sodium dodecyl sulphatepolyacrylamide gel electrophoresis revealed that matrix metalloproteinase (MMP-1) cleaved collagen isolated from limed splits at a similar locus to that of commercial type I collagen. Keratinocytes cultured on collagen showed increased rates of attachment and proliferation. Moreover, pepsin-treated collagen had more significant effects on cell attachment and proliferation than commercial acetic acid-extracted type I collagen. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Preparation of limed splits and solubilized collagen - Collagen fibril formation - Scanning electron microscopy - Collagen digestion with collagenase - Isolation and culture of keratinocytes - Cell adhesive assay - Cell viability and proliferation assay
- RESULTS AND DISCUSSION : Collagen self-assembly - Susceptibility to MMP-1 collagenase digestion - Cell adhesion to collagenEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1oyUIZqFKFf7bHK5bSlsnMk8zFL2wJeYM/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39644
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 88, N° 2 (03-04/2004) . - p. 66-71[article]