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La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O. Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes : H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T. On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux. Catalase
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La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O. Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes : H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T. On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux. Voir aussi
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Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress / Miri Seiberg in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
[article]
Titre : Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress Type de document : texte imprimé Auteurs : Miri Seiberg, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 532-538 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalase La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Cheveux -- Blanchiment
Cheveux -- Vieillissement
Dermatologie
Mélanocytes
Protéines
Stress oxydatifIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un signe évident du vieillissement est le grisonnement des cheveux ou la perte de la production de pigment et de son dépôt dans les follicules pileux. De nombreux mécanismes, agissant à différents niveaux et endroits folliculaires, contribuent aux cheveux grisonnants, allant des dommages aux cellules souches mélanocytaires à la mort des mélanocytes folliculaires. Une question clé qui est commune à ces processus concerne le dommage oxydatif. Au niveau de la niche des cellules souches du follicule, le stress oxydatif, accéléré par l'appauvrissement de BCL-2, conduit à l'apoptose et à une diminution sélective des cellules souches des mélanocytes, ce qui réduit le repeuplement des follicules anagènes nouvellement formés. Les mélanocytes bulbaires mélaniques expriment des niveaux élevés de Bcl-2 pour permettre la survie suite à l'attaque par les espèces réactives de l'oxygène (ROS) induites par la mélanogénèse et les ultraviolets A (UVA). Avec le vieillissement, l'expression dans mélanocytes du bulbe des protéines anti-oxydantes comme BCL-2, et peut-être TRP-2, est réduite, et la défense spécifique du système anti-oxydant enzymatique faiblit à travers le follicule, résultant en un plus grand stress oxydatif. Une réduction marquée de l'expression catalase et les résultats de l'activité de l'accumulation millimolaire de peroxyde d'hydrogène contribuent à un dysfonctionnement et à la mort des mélanocytes bulbaires. Fait intéressant, les mélanocytes amélanotiques à la gaine externe (SRO) sont un peu moins touchés par ces processus, et survivent pendant plus longtemps encore dans les follicules pileux blanc vieillissants. Une meilleure compréhension de la sensibilité des melanocytes au stress oxydatif dans les différents sites folliculaires pourrait donner des indices pour un éventuel traitement pour la prévention, voire l'inversion des cheveux gris. Note de contenu : - Melanogenesis and oxidative stress
- Hair pigmentation and the hair cycle
- Hair greying
- BCL-2- and hair greying
- BCL-2 and melanocyte stem cell maintenance
- Oxidative stress and oxidant protection in ageing hair follicles
- Hydrogen peroxide accumulation and oxidative enzyme depletion in ageing melanocytes
- Hydrogen peroxide accumulation and antioxidative enzyme depletion in ageing follicular melanocytes
- TRP-2 and hair pigmentationDOI : 10.1111/ics.12090 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12090 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19913
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 532-538[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15780 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Catalase, l'enzyme de longévité / Olga Gracioso in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors série (12/2016)
[article]
Titre : Catalase, l'enzyme de longévité Type de document : texte imprimé Auteurs : Olga Gracioso, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 199-201 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Antiâge
CatalaseLa catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : L'âge se lit sur le visage et ceci d'autant plus aisément que des signes apparents forts, tels que les rides, y sont présents en grand nombre et se font remarquer par leur profondeur. Mais, tout autant que les rides, d'autres signes de l'âge inscrivent sur la peau la marque du temps. L'altération de la structure cutanée et à la perte de capacité fonctionnelle. Il s'agit donc de retarder le vieillissement cellulaire, processus dans lequel la catalase joue le rôle capital. Note de contenu : - Stress oxydatif et vieillissement
- Catalase : l'enzyme de longévité
- Protection de l'activité de la catalase
- Des résultats visibles
- Figures : 1. Allongement de la durée de vie cellulaire grâce la GGA - 2. Effet rajeunissant global de renovage
- Tableau : Activité catalase sur explants humains cutanés, irradiés aux UV (2J/CM2) et traités ou non par 100 µm de GGA ou trolox. Résultats sur N=3En ligne : https://drive.google.com/file/d/1OW-BuvAOGJueAIQZibtARK5DtECOrpbJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27455
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors série (12/2016) . - p. 199-201[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18572 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible 18581 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible 18573 - Périodique Bureau N° 129 Documentaires Disponible 18577 - Périodique Bureau N° 129 Documentaires Disponible Characterization of cosmetic cream with Mesembryanthemum crystallinum plant extract : influence of formulation composition on physical stability and anti-oxidant activity / I. Bouftira in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 30, N° 6 (12/2008)
[article]
Titre : Characterization of cosmetic cream with Mesembryanthemum crystallinum plant extract : influence of formulation composition on physical stability and anti-oxidant activity Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Bouftira, Auteur ; C. Abdelly, Auteur ; S. Sfar, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 443-452 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antioxydants
Caractérisation
CatalaseLa catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Dermo-cosmétologie
Extraits de plantes:Extraits (pharmacie)
Formulation (Génie chimique)
Superoxyde dismutaseIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Une composition cosmétique ou pharmaceutique contenant de la superoxyde dismutase (SOD) est habituellement administrée sous forme topique, en particulier pour lutter contre le vieillissement cutanée et pour protéger la peau d'une exposition aux radiations. Mesembryanthemum crystallinum est une plante halophyte couramment utilisée en médecine traditionnelle et caractérisée par la présence d'enzymes anti-oxydantes présentes pour répondre aux stress abiotiques. Dans cette étude, nous avons préparé une formulation à partir d'un extrait de M. crystallinum dans lequel se trouve naturellement de la superoxyde dismutase et de la catalase en association avec d'autres molécules anti-oxydantes. L'activité SOD a été mesurée par la méthode utilisant le bromure de 3-(4,5-dimethyldiazol-2-yl)-2,5-diphenyl-tetrazolium/Riboflavine, l'activité catalase par une méthode colorimétrique et l'activité anti-radicalaire totale a été mesurée par la méthode utilisant le radical 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH). La formulation possédait une activité SOD significative (8.33 U/mg), une activité catalase (0.5 × 107 UC) et une activité anti-radicalaire (inhibition de 30% du DPPH). La conservation de la formulation (15 jours à 4°C) a montré une perte marquée de la capacité anti-oxydante totale. L'addition de l'extrait M. crystallinum a également induit une diminution de la viscosité de la formulation et de son pH. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2008.00469.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2008.00469.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=2865
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 30, N° 6 (12/2008) . - p. 443-452[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 010885 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible In vitro induction of melanin synthesis and extrusion by tamoxifen / T. Matamà in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 4 (08/2013)
[article]
Titre : In vitro induction of melanin synthesis and extrusion by tamoxifen Type de document : texte imprimé Auteurs : T. Matamà , Auteur ; R. Araújo, Auteur ; A. Preto, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 368-374 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalase La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à -dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Cellules -- Cultures et milieux de culture
Cosmétiques
Couleur
Génétique
Mélanocytes
Pigmentation de la peauIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : L'apparence physique a une grande importance psychologique et sociale, la peau et les cheveux étant d'un intérêt primordial. Les ingrédients efficaces qui modulent la synthèse de mélanine sont d'un intérêt croissant. Le tamoxifène, un modulateur sélectif des récepteurs d'oestrogène largement utilisé (SERM), a été décrit dans les rapports de cas médicaux comme causant une re-pigmentation des cheveux gris. Ce travail visait à étudier, in vitro, l'effet du tamoxifène et du 4-hydroxy-tamoxifène, un de ses dérivés les plus bioactifs, sur la production de mélanine dans les mélanocytes de l'homme.
Methodes : Des mélanocytes épidermiques adulte humains normaux (NHEM) ont été traités avec des concentrations physiologiques de tamoxifène et de 4-hydroxy-tamoxifène pendant 72 heures. La cytotoxicité a été évaluée par la sécrétion de la lactate-déshydrogénase (LDH). La mélanine totale a été quantifiée par spectrophotométrie et l'adénosine monophosphate cyclique (AMPc) a été déterminée par ELISA. Les niveaux relatifs d'ARNm de plusieurs gènes impliqués dans la mélanogénèse ont été étudiés par PCR en temps réel.
Resultats : Dans les conditions utilisées, les résultats ont montré que les traitements au tamoxifène et au 4-hydroxy-tamoxifène, aucun d'entre eux n'étant toxique pour les NHEM, induisent une augmentation en fonction du temps, de la quantité de mélanine libérée dans le milieu de culture. L'AMPc, un des messagers sécondaires importants dans les voies de signalisation principales de la mélanogénèse, a diminué après le traitement. Les niveaux de transcription des gènes codant pour la catalase, la protéine pré-mélanosome et mélan-A, directement liées à la pigmentation de la peau et des cheveux, ont montré une tendance à l'augmentation par le tamoxifène et le 4-hydroxy-tamoxifène. L'induction de l'expression du gène de la catalase dans les NHEM pointe vers un effet pro-mélanogénique médié par les ROS.
Conclusion : Selon les résultats, même dans une période de traitement de courte durée, le tamoxifène et le 4-hydroxy-tamoxifène promeuvent l'extrusion de la mélanine et ils semblent agir comme stimulateurs de la mélanogénèse au niveau moléculaire. Nos données suggèrent que les SERMs pourraient devenir un nouvel outil pour augmenter la mélanogénèse et peut-être avoir un grand intérêt pour les formulations topiques dans l'industrie cosmétique.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Reagents - Cells and culture conditions - NHEM treatment with tamoxifen and 4-hydro-tamoxifen - Total melanin spectrophotometric evaluation - Cytotoxicity evaluation - Determination of cyclic adenosine monophosphate levels - Relative gene expression levels determined by real-time PCR - Statistical analysis DOI : 10.1111/ics.12052 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12052 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19188
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 4 (08/2013) . - p. 368-374[article]Réservation
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