Application of acidic protease in the pickling to simplify the pelt bating process / Xu Zhang in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 3 (Année 2021)  

[article]  inJOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 3 (Année 2021) . - 14 p. Titre : Application of acidic protease in the pickling to simplify the pelt bating process Type de document : texte imprimé Auteurs : Xu Zhang, Auteur ; Mengchu Gao, Auteur ; Sadaqat Ali Chattha, Auteur ; Yiwen Zhu, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Yongbin Ye, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : 14 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Confitage Le confitage est une action biochimique effectuée au moyen de produits enzymatiques, qui a pour but de dégrader les fibres élastiques, contribuant ainsi à augmenter la souplesse du cuir. En outre, les enzymes complètent la dégradation des résidus épidermiques, donnant ainsi une fleur plus propre et plus lisse. Croûte (cuir) On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés. Cuirs et peaux Peptidases Picklage Le picklage consiste à faire absorber à la peau en tripe une quantité importante d'acide, en présence de sel neutre (NaCl) pour réprimer le gonflement que provoquerait l'acidité du milieu. Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Traditionally, universally used pelt bating technologies rely on the application of trypsin, neutral and alkaline microbial proteases but suffer from complicated operation, limited bating efficiency and unsatisfactory leather performance. Therefore, devising a new pelt bating approach to achieve high bating efficiency and excellent leather performance has always been wished for by the leather industry. To pursue this goal, years of persistent research work enabled us to develop a novel approach for pelt bating by means of acidic proteases in pickling process. Initially, basic enzymatic characteristics and bating effectiveness of several typical acidic proteases in pelt pickling medium were investigated; then, the bating effectiveness through the quantitative characterization of protease activity of the optimal acidic protease was compared with that of the conventional bating enzyme. The results indicated that all of the selected acidic proteases had good salt-tolerance and exhibited optimum activity at pH 3.0–4.0. The novel pickling-bating method based on microbial origin acidic protease L80A led to an outstanding performance on pelt bating at the dosage of 150 U/mL of collagenolytic activity. The bating effectiveness of acidic protease L80A was comparable to and even better than that of trypsin BEM due to its moderate proteolytic ability. Moreover, the deep and even penetration of acidic protease in the pelt permitted it to produce soft, organoleptically stable and overall better quality crust leather than that of the conventional trypsin bating method. Additionally, pelt bating was performed along with the pickling process without extra inactivation and washing operation, making the bating operation more efficient, economical, and environment friendly. Results had made us to conclude that this cutting-edge acidic proteases based pickling-bating method could be the first step/ way forward to replace the decades-old traditional pelt bating technology. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Assay of proteolytic activity on casein substrate - Assay of proteolytic activity on collagen fiber substrate - Effect of salt concentration on the collagenolytic activity of acidic proteases - Bating pickling pelt with typical proteases - Comparison of the bating effectiveness of acidic protease L80A and trypsin BEM - Determination of soluble protein (SP) concentration in bating liquor - Determination of hydroxyproline concentration in bating liquor - Determination of chromium content in spent tanning liquors and wet blue - Histological analysis of collagen and elastin fiber - Scanning electron microscopy (SEM) analysis - Test of softness and physical properties of crust leather - RESULTS : Proteolytic characteristics of typical acidic proteases - Comparison bating effectiveness of different acidic proteases in pickling process - Relationship between collagenolytic activity and bating effect of pickling pelts - Comparison of bating effectiveness of the novel pickling-bating and conventional trypsin bating method - Table 1 The selected proteases - Table 2 Enzymatic characteristics of acidic proteases (25 ℃, pH 3.5) - Table 3 Amounts of proteases, soluble protein, hydroxyproline in the bating liquor and the softness of crust leather treated by the same dosage of caseinolytic activity (25℃, pH 3.5) - Table 4 Amounts of proteases, soluble protein, hydroxyproline in the bating liquor and the softness of crust leather treated by the same dosage of collagenolytic activity (25℃, pH 3.5) - Table 5 Relation of the softness and physical properties of the crust leathers to the collagenolytic activity of protease L80A (25℃, pH 3.5) - Table 6 Amounts of protease and testing results of the effluents and crust leathers DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-021-00068-x En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-021-00068-x.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37552 [article]

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Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability / Gizem Ceylan Türkoglu in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 136-146 Titre : Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability Type de document : texte imprimé Auteurs : Gizem Ceylan Türkoglu, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Ceyda Özen, Auteur ; Serife Tozan Rüzgar, Auteur ; Alper Akkaya, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 136-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorimétrie Enzymes protéolytiques Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959. Evaluation Laine Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Teinture -- Fibres textiles Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : This research investigated the effect of various proteolytic enzymatic pretreatment on morphological and chemical features and the dyeability properties of wool fibres. Scoured merino wool fibres are treated with protease, papain, trypsin, and pepsin in specified conditions. Each enzyme activity measurement was provided by appropriate methods such as Bradford, BAPNA (N-benzoyl-1-arginine-p-nitroanilide), and BSA (Bovine Serum Albumin). Enzymatic processes were carried out for 24 h in the incubator set at 40°C, 100 rpm, and specified pH with 1 mg/ml enzyme concentration. Whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925) were examined after enzymatic pretreatment. Pepsin and trypsin-treated wool fibres showed the highest whiteness index as 61.3 and 61.1, respectively whilst untreated wool fibres had 52.2. Fourier-transform infrared (FTIR) analysis revealed the increase in the intensity of amide-related bands and hydroxyl bands after enzymatic treatment. Scanning electron microscopy (SEM) photomicrographs manifested the cuticle layer is partially removed in enzyme-treated fibres. Elemental identification was provided by SEM–energy-dispersive X-ray spectroscopy (EDX). It appears that the sulphur bonds decreased after the treatment and the pepsin-treated fibres have fewer bonds of all. To examine the damage to the structure, photomicrographs were taken using fluorescence and light microscopes. The alkali solubility test (ASTM D1283) was also conducted to compare different enzyme types. Wool fibres were dyed in 2.0% concentration with reactive dyestuff. Dyeability and colorimetric features of fibres were measured by a spectrophotometer. The washing fastness test showed that all the samples have good results and the colour change after washing was better in enzyme-treated samples (grade 5) compared to untreated wool fibres (grade 4–5). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials Enzyme activity assays and enzyme application - DYEING PROCESSES : Assessment methods - Table 1 : Properties of proteolytic enzymes - Table 2 : Specific activities of the enzymes - Table 3 : Colorimetric values and alkali solubility after enzymatic pretreatment - Table 4 : Colorimetric properties of enzymatic pretreated wool fibres after dyeing DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12656 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12656 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39266 [article]

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Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 12 (12/2022)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 12 (12/2022) . - p. 534-541 Titre : Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; V. Karthik, Auteur ; S. Jeyas Kandhan, Auteur ; James Kanagaraj, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 534-541 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Catalyse enzymatique Croûte (cuir) On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés. Essais (technologie) Hydroxyproline Microscopie Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Post-tannage Topologie Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of cleaner leather processing technologies is of great interest today due to the global trends favoring environmentally friendly manufacturing. Modernization and implementation of new technologies, like enzyme-driven catalysis instead of conventional inorganic catalysis, can improve the quality and reduce the cost of leather manufacturing while making the leather more environmentally sustainable. The use of enzymes in pre-tanning operations is a well-known technology. However, a holistic view of the effect of enzymes at various stages of leather processing is limited. We attempt to bridge this gap by studying the influence of enzymes on the characteristics of crust leather at multiple locations of leather processing. Trypsin was used to assess the enzymatic action on delimed pelts, while pepsin was used to evaluate the impact of enzyme treatment on a pickled pelt that was later chrome tanned. Similarly, papain was used to study enzymatic activity on neutralized, chrome-tanned leather. The selection of enzymes for three different materials was guided by the optimal activity behavior of the enzymes. It is observed that the physical strength characteristics of the enzyme-treated leathers show minor differences. Hence, this study aims to explore the unconventional application of enzymes at various stages of leather processing. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : materials and chemicals - Physical testing of leather samples - Microscopic evaluation - Determination of hydroxyproline - RESULTS AND DISCUSSION : Topological images of the enzyme treated crust leather - Physical characteristics of the crust leather - Grain crack properties - Hydroxyproline assay - Significance of enzymatic - Table 1 : Process recipe for trypsin treatment - Table 2 : Process recipe for papain treatment - Table 3 : Process recipe for pepsin treatment - Table 4 : Process recipe for post tanning - Table 5 : Pepsin treated crust leather physical characteristics - Table 6 : Trypsin treated crust leather physical characteristics - Table 7 : apain treated crust leather physical characteristics - Table 8 : Lastometer test for pepsin treated leather - Table 9 : Lastometer test for trypsin treated leather - Table 10 : Lastometer test for papain treated leather - Table 11 : Hydroxyproline assay for liquor collected during leather processing treated with respective enzymes DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i12.6389 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1iUUkc8nGDkCdaPilHIb5oELBT76l3xZO/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38525 [article]

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Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate / Mohammed Hussein in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 2 (02/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 2 (02/2017) . - p. 44-51 Titre : Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate Type de document : texte imprimé Auteurs : Mohammed Hussein, Auteur ; Satiesh Kumar Ramadass, Auteur ; Balaraman Madhan, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 44-51 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Agents de tannage Chromatographie Collagène Colorants -- Absorption Cuirs et peaux -- Propriétés organoleptiques Hydrolysats de protéines Hydrolyse enzymatique Retannage Spectrométrie de masse Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Limed pelt trimmings are one of the solid wastes that are generated in leather processing. These wastes are valuable resources for producing collagen hydrolysate, which can be potentially used for retanning of leathers. This work establishes the preparation, characterization and application of collagen hydrolysate by enzymatic hydrolysis of limed trimmings. The collagen hydrolysate was prepared using various concentration of trypsin. The hydrolysate samples were characterized using Fast Protein Liquid Chromatography (FPLC) and Matrix Assisted Laser Desorption Ionization-Time of Flight (MALDI-TOF) techniques. About 6 predominant fractions of collagen hydrolysate peptides were observed from the enzymatic hydrolysis. The molecular weight of collagen hydrolysates was observed to be in the range between 1750 and 5800 daltons. The collagen hydrolysates prepared using various concentration (0.8, 1.0 and 1.2%) of trypsin were used for retanning process. The collagen hydrolysate product obtained from hydrolysis with (0.8% trypsin, 3 hours) exhibited better dye uptake when used as retanning agent. Furthermore, collagen hydrolysate retanned leathers exhibited very good strength properties in comparison to leathers processed using control protein syntan. The option of internalizing the waste on one side and using them as a substitute for a high value product on the other presents the utilization of limed trimming as a strong case for sustainable leather manufacture. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Methods (preparation of collagen hydrolysate) - Characterization of the collagen hydrolysage fast protein liquid chromatography (FPLC) - Matrix assisted laser desorption/ionization (MALDI-TOF) - Application of collagen hydrolysate in retanning - Determining percent absorption of CH - Determining the percent absorption of dye - Physical strength characteristics of crust leathers - Quantification of color of the leathers - Organoleptic evaluations of crust leathers - RESULTS AND DISCUSSION : Trypsin hydrolysis of limed trimmings - Fast protein liquid chromatography (FPLC) - Matrix assisted laser desorption/ionization (MALDI-TOF) of collagen hydrolysate - Absorption of collagen hydrolysate - Percent absorption of dye - Physical strength properties - Quantification of colors of the leathers - Organoleptic properties - Collagen hydrolysages : an alternative syntan En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Hk_k86EJ7lZGRwo9NJ-3tqwvb9rA0jry/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27884 [article]

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Hair saving unhairing process : Part 6 - Stratum corneum as a diffusion barrier : Chemical-mechanical injury of epidermis / Carlos S. Cantera in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 88, N° 3 (05-06/2004)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 88, N° 3 (05-06/2004) . - p. 121-131 Titre : Hair saving unhairing process : Part 6 - Stratum corneum as a diffusion barrier : Chemical-mechanical injury of epidermis Type de document : texte imprimé Auteurs : Carlos S. Cantera, Auteur ; Maria Laura Garro, Auteur ; L. Goya, Auteur ; L. Barbeito, Auteur ; Betina Galarza, Auteur Année de publication : 2004 Article en page(s) : p. 121-131 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Couche cornée Diffusion (physique) Epilage sulfite de sodium Sulfitolyse Surfactants Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Urée Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this new report of the series ‘Hair saving unhairing process’,we consider the epidermis as a diffusion barrier. The possible macro and micro routes of substance permeation across this tissue and the possible mechanisms of how to injure the stratum corneum and the intercellular inter-intra stratum adhesion are also described. A proposal related to the most important phases of unhairing is also considered, where the so-called Phase I : chemical-mechanical injury of the epidermis is highlighted. The sulphitolysis process, the action of trypsin, SDS, surfactants/solvents and urea are relevant factors to take into account in the above mentioned Phase I. Preliminary results, at laboratory scale, using ‘epidermis substrate’ and fresh hide are described. Note de contenu : - Objectives - Epidermis structure, stratum corneum as a diffusion barrier - Some remarks about trypsin activity : Sulphitolysis process - Action of urea - Action of surfactants - VIII Diffusion of substances across the epidermis - Results of preliminary trials - Trials with 'epidermis substrate' - Sulphitolysis reaction - Behaviour of surfactants/solvents - Trials with fresh hide - Phases of the unhairing process - Table 1 : Influence of Na2SO3, trypsin, surfactants/solvents and urea on "epidermis substrate" En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Yblu9_geaYfAuc2I0KztnAv9j2_FeXiF/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39640 [article]

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Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste / Zhongkai Zhang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 1 (01-02/2006)  

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Preventing enzymatic damage to hides by timely inhibition of trypsin activity with soybean flour during bating process / Tingyuan Chen in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 6 (06/2023)  

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Quantitative analysis of FITC-trypsin distribution in goatskin matrix / Xuesong Li in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 4 (04/2019)  

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Reducing the risk of grain damage during bating of leather manufacturing : an alternative to pancreatic enzymes with alkaline protease from novel Bacillus Subtilis SCK6 / Li Fuyi in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 9 (09/2020)  

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Removal of calcium pelt during bating process : an effective approach for non-ammonia bating / Ya-Nan Wang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 4 (04/2013)  

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Studies on the uptake of water by sheepsins / J. R. Yates in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXI (Année 1966)  

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